Mutagênese sítio dirigida, expressão e purificação da tiorredoxina peroxidase citosólica II (cTpxII) de Saccharomyces cerevisiae e obtenção de complexos proteicos unidos por dissulfetos mistos

• Processo: 10/06614-2
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de maio de 2010
• Data de Término da vigência: 31 de dezembro de 2010
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Pesquisador responsável: Marcos Antonio de Oliveira
• Beneficiário: Cinthia Castro do Nascimento
• Instituição Sede: Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus Experimental do Litoral Paulista. São Vicente , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 07/50930-3 - Análise funcional e estrutural de proteínas antioxidantes dependentes de tióis: uma investigação de mecanismos moleculares de catálise e da formação de complexos protéicos contendo dissulfetos mistos, AP.JP
• Assunto(s): Transdução de sinais Tiorredoxinas Saccharomyces cerevisiae Dissulfetos Mutagênese
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: chaperona | dissulfeto transiente | modelo molecular | Tiorredoxinas Peroxidases | Transdução de sinal | Biologia Molecular Estrutural

Resumo

Tiorredoxinas peroxidases são proteínas capazes de decompor H2O2, uma grande variedade de peróxidos orgânicos e peroxinitritos através de cisteínas altamente reativas. São consideradas de grande importância biológica por apresentarem altas concentrações intracelulares, além de serem amplamente conservadas ao longo da escala evolutiva. Trabalhos recentes sugerem relevante envolvimento de cTPxII em eventos de transdução de sinal através de interações dissulfeto com MAP quinases em detrimento da atividade peroxidásica, principalmente quando comparadas às cTPxI. Por apresentarem alta similaridade estrutural, ambas são consideradas redundantes por alguns autores, porém, no âmbito funcional, parecem se distinguir de modo significativo.