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Código estereoquímico no processo de folding de macromoléculas

Processo: 99/08947-8
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Vigência (Início): 01 de dezembro de 1999
Vigência (Término): 16 de setembro de 2001
Área do conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Física - Física da Matéria Condensada
Pesquisador responsável:Antonio Caliri
Beneficiário:Alessandro Danilo Figueiredo Padua
Instituição-sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Proteínas   Macromolécula   Método de Monte Carlo

Resumo

Este projeto visa estudar a complementaridade dos aminoácidos naturais (hidrofóbicos), responsável pelo alto grau de compactação das proteínas globulares. O trabalho envolve, a seleção de proteínas globulares (mínimo de 60 cadeias de 50 aminoácidos), cuja estrutura tridimensional tenha sido determinada. Através-de análises, se buscará relacionar freqüência de pares de aminoácidos em contato e grau de ajustamento (fitting) espacial, no intento de se obter um conjunto de "objetos geométricos" simples que, uma vez adicionadas características químicas pertinentes, se constituirão num "código estereoquímico" importante em aplicações da simulação Monte Cario do processo de folding de macromoléculas. Relativamente a recursos humanos, nosso objetivo é contribuir no aprimoramento de alunos da Faculdade de Ciências Farmacêuticas, somando à sua formação, idéias, conceitos e técnicas das áreas da física, matemática e computação, com vistas a uma farmacêutica moderna. (AU)

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