| Processo: | 01/12601-1 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado Direto |
| Data de Início da vigência: | 01 de junho de 2002 |
| Data de Término da vigência: | 30 de novembro de 2004 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular |
| Pesquisador responsável: | Vilma Regina Martins |
| Beneficiário: | Glaucia Noeli Maroso Hajj |
| Instituição Sede: | Instituto Ludwig de Pesquisa sobre o Câncer (ILPC). São Paulo , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 99/07124-8 - Papel da proteina prion celular em processos fisiologicos e patologicos., AP.TEM |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Adesao Focal | Integrinas | Matriz Extracelular | Neuritogenese | Prpc | Vitronectina |
Resumo Prion é conhecido como agente etiológico de várias encefalopatias espongiformes bovinas, como BSE, scrapie e a doença de Creutzfeld-Jacob. O agente infeccioso é uma isoforma alterada de uma proteína celular normal denominada prion celular ou PrPc. Nosso grupo caracterizou anteriormente a interação de PrPc com uma proteína de matriz extracelular, laminina. Esta interação medeia vários processos celulares, como adesão, migração, extensão e manutenção de neuritos. Foi verificado ainda que PrPc interage com outra proteína de matriz extracelular, a vitronectina. A interação entre PrPc e vitronectina foi vista in vitro e se mostrou altamente específica, com Kd de 12nM. Foram mapeados também os sítios de interação tanto na molécula de PrPc quanto na molécula de vitronectina. Ainda não foi determinado, porém, o papel desta interação in vivo. Neste trabalho pretendemos verificar se a interação PrPc-vitronectina tem algum papel na extensão e manutenção de neuritos, observando também as vias de sinalização envolvidas no processo. Além disso, como já é sabido que vitronectina é capaz de interagir com proteínas da família das integrinas, pretendemos avaliar a co-localização de PrPc com estas proteínas nos complexos de adesão focal e se isto é mediado pela adição de vitronectina. (AU) | |
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