Estudo das zeínas beta e gama por espectroscopia no infravermelho com transformada de Fourier e por ressonância magnética nuclear

• Processo: 00/14896-6
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Data de Início da vigência: 01 de abril de 2001
• Data de Término da vigência: 31 de março de 2003
• Área de conhecimento: Ciências Exatas e da Terra - Química - Físico-química
• Pesquisador responsável: Luiz Alberto Colnago
• Beneficiário: Tatiana de Campos Bicudo
• Instituição Sede: Instituto de Química de São Carlos (IQSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
• Assunto(s): Zeína Proteínas Milho Ressonância magnética nuclear
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Corpos Proteicos | Ftir | Proteinas | Rmn | Zeinas

Resumo

As proteínas do milho correspondem à aproximadamente 10% da massa seca dos grãos, o amido corresponde de 70 a 80%, os açúcares solúveis de 1 a 4% e o óleo de 3 a 6% (1]. Uma das características das zeínas (proteínas de reserva do milho), como de todas as prolaminas de cereais, é o fato de serem ricas em prolina e glutamina e pobres em aminoácidos essenciais como lisina e triptofano. Devido a essa deficiência, várias tentativas têm sido feitas para inserir aminoácidos essenciais nas sequências dessas proteínas. Assim o conhecimento de como essas proteínas são depositadas nos grãos e das suas estruturas tridimensionais são de grande importância [1-6]. As zeínas totais (extraídas com álcool e agente redutor de pontes de dissulfeto) são compostas de um grande número de proteínas que têm sido caracterizadas principalmente por eletroforese (SDS/PAGE)[1-3,5-6]. No gel são identificadas 6 bandas relativas a 10000, 140000, 16000, 19000, 22000 e 28000 Da [1,5-8]. Pela nomenclatura de Esen as zeínas são classificadas em 4 grupos (α, β, γ e δ) [1,5-7]. Neste trabalho pretende-se estudar as estruturas das zeínas β e γ tanto dentro dos corpos proteicos quanto após purificação, com o auxílio da espectroscopia no infravermelho com transformada de Fourier (IV). Estudar com ressonância magnética nuclear (RMN) de 13C, usando ácido oleico enriquecido em 99% de 13C no carbono da carboxila, se essas proteínas se ligam à ácidos graxos. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

FORATO‚ L.A.; BICUDO‚ T.D.C.; COLNAGO‚ L.A.. Conformation of α zeins in solid state by Fourier transform IR. Biopolymers, v. 72, n. 6, p. 421-426, 2003. (00/14896-6, 97/13449-1)