Determinação de substratos peptídicos para metaloproteases baseado no princípio do apagamento intramolecular do substrato: aplicação na caracterização de toxinas

• Processo: 95/06781-4
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Data de Início da vigência: 01 de dezembro de 1995
• Data de Término da vigência: 30 de novembro de 1997
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Pesquisador responsável: Antonio Carlos Martins de Camargo
• Beneficiário: Adriana Cabrera
• Instituição Sede: Instituto Butantan. Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Cinética Metaloproteinases Enzimas proteolíticas Serina proteases Toxinas
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Cinetica | Metaloproteinases | Peptideos Bioativos | Serinoproteinases | Substratos Fluorescentes | Toxinas

Resumo

O sítio ativo de enzimas proteolíticas incluindo os subsídios tem sido caracterizados através de várias abordagens, recentemente a utilização de substratos peptídicos de fluorescência apagada tem possibilitado uma caracterização muito mais eficiente de várias enzimas proteolíticas de grande importância fisiopatológica e de alta seletividade de ação. Nesse trabalho procuraremos efetuar um estudo utilizando vários substratos fluorescentes planejados de acordo com a seqüência dos possíveis substratos naturais que contêm a ligação peptídica susceptível. Serão abordados por essa metodologia oligopeptidases e proteinases que compõem toxinas naturais como venenos de serpentes e de origem bacteriana. (AU)