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Producao, purificacao parcial, caracterizacao e determinacao do padrao de acao de protease de fungo termofilico.

Processo: 04/11962-9
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Mestrado
Data de Início da vigência: 01 de março de 2005
Data de Término da vigência: 28 de fevereiro de 2007
Área de conhecimento:Ciências Agrárias - Ciência e Tecnologia de Alimentos - Ciência de Alimentos
Pesquisador responsável:Roberto da Silva
Beneficiário:Carolina Merheb Dini
Instituição Sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Queijo   Peptídeo hidrolases   Fungos termófilos
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Fungos Termofilicos | Protease | Queijos

Resumo

Proteases constituem um dos grupos mais importantes de enzimas industriais, sendo o setor alimentício um dos que mais utilizam estas enzimas. Sua ação provoca a hidrólise de proteínas e uma importante aplicação de proteases é na coagulação do leite para formação de queijo. Estas enzimas hidrolisam uma importante proteína chamada kapa caseína, provocando perda da estrutura líquida do leite e permitindo que este coagule. Em trabalho anterior, foram selecionadas várias linhagens de fungos termofílicos com atividade proteolítica. Neste trabalho, uma das linhagens, com maior atividade, será escolhida para dar continuidade aos estudos. A protease será produzida através de fermentação em estado sólido pelo fungo escolhido. Esta enzima será parcialmente purificada e suas características físico químicas e seu padrão de ação hidrolítico serão analisados. (AU)

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Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
DINI, Carolina Merheb. Produção, purificação, caracterização bioquímica e determinação do padrão de ação de protease do fungo termofílico Thermoascus aurantiacus. 2007. Dissertação de Mestrado - Universidade Estadual Paulista (Unesp). Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. São José do Rio Preto São José do Rio Preto.