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Estudos estruturais de: domínio globular da miosina VA (Gallus domesticus), Lopap (Lonomia oblíqua) e xilanase (Bacillus subtilis)

Processo: 03/13082-3
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
Data de Início da vigência: 01 de março de 2004
Data de Término da vigência: 31 de dezembro de 2006
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Raghuvir Krishnaswamy Arni
Beneficiário:Mário Tyago Murakami
Instituição Sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Proteínas
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Cristalografia | Estrutura | Funcao | Lopap | Miosina Va | Xilanase

Resumo

O alvo principal deste projeto será a determinação das estruturas de três proteínas que estão envolvidas em motilidade intracelular, coagulação sangüínea e termoestabilidade, que são: (i) a cauda globular da miosina Va de Gallus domesticus que está envolvida nos eventos neurosinápticos e translocação de organelas e vesículas no meio intracelular; (ii) LOPAP - uma enzima isolada do extrato das cerdas de Lonomia obliqua, que cliva a protrombina gerando a-trombina. A LOPAP não age diretamente sobre o fíbrinogênio e inibe a agregação plaquetária induzida por colágeno provocando um efeito desfibrinogenante; e (iii) xilanase mesofílica do Bacillus subtilis - será determinada a estrutura da proteína nativa e, por seguinte, realizada a caracterização estrutural de mutantes que apresentem termoestabilidade obtidos pela evolução molecular "in vitro", assim, gerando informações importantes para compreender a base estrutural da termoestabilidade. (AU)

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
MURAKAMI‚ M.T.; ARNI‚ R.K.; VIEIRA‚ D.S.; DEGRÈVE‚ L.; RULLER‚ R.; WARD‚ R.J.. Correlation of temperature induced conformation change with optimum catalytic activity in the recombinant G/11 xylanase A from Bacillus subtilis strain 168 (1A1). FEBS Letters, v. 579, n. 28, p. 6505-6510, . (03/13082-3, 01/08012-0, 03/01457-2)
Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
MURAKAMI, Mário Tyago. Estratégias de inibição, mecanismos moleculares e interações intermoleculares em complexos macromoleculares. 0000. Tese de Doutorado - Universidade Estadual Paulista (Unesp). Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. São José do Rio Preto São José do Rio Preto.