| Processo: | 14/08987-1 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 01 de agosto de 2014 |
| Data de Término da vigência: | 31 de março de 2018 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Microbiologia - Biologia e Fisiologia dos Microorganismos |
| Acordo de Cooperação: | Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) |
| Pesquisador responsável: | Wagner Luiz Batista |
| Beneficiário: | Daniele Gonçalves Castilho |
| Instituição Sede: | Centro de Terapia Celular e Molecular. Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. São Paulo , SP, Brasil |
| Assunto(s): | Paracoccidioides brasiliensis Paracoccidioidomicose Virulência Micologia Inativação gênica |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | aspartil proteinase secretada | Paracoccidioides brasiliensis | Virulência | Micologia |
Resumo Paracoccidioides brasiliensis, fungo dimórfico termo-dependente, é o agente etiológico da paracoccidioidomicose (PCM). A infecção pelo fungo ocorre por inalação de conídeos presentes no meio ambiente. Para o desenvolvimento da doença é imprescindível que os conídeos alojados nos alvéolos pulmonares passem para a fase leveduriforme, sendo esse evento dependente do aumento da temperatura. O desenvolvimento da doença depende de fatores associados com a resposta imune do hospedeiro e características do agente infeccioso, principalmente a virulência. Alguns componentes foram apontados como potenciais fatores implicados na virulência do P. brasiliensis e na interação parasita/hospedeiro, porém poucas moléculas envolvidas com a patogenicidade do fungo foram descritas. Estudos de proteômica quantitativa realizados em nosso laboratório utilizando o isolado Pb18 com distintos graus de virulência mostraram que existem diferenças no conteúdo proteico entre esses isolados, e as proteínas encontradas diferencialmente expressas no isolado Pb18 virulento mostraram-se como potenciais fatores de virulência. Entre as proteínas com a expressão aumentada destaca-se a proteína vacuolar A, também denominada como sendo a aspartil protease secretada - PbSAP de P. lutzii (antigamente conhecido como Pb01). A expressão desta proteína mostrou-se 7,1 vezes maior no isolado Pb18 virulento quando comparado a Pb18 atenuado. As aspartil proteases secretadas são descritas como tendo papel importante na infecção de muitos fungos patogênicos. Neste sentido, o estudo desta proteína secretada pode auxiliar no entendimento dos mecanismos de infecção do P. brasiliensis. Desse modo, este projeto busca investigar o papel da PbSAP na virulência do P. brasiliensis (isolado Pb18). Para tanto, será realizado o silenciamento do gene PbSAP através da tecnologia de RNA anti-sense associado a transformação mediado por Agrobacterium tumefaciens. Este estudo poderá contribuir, de forma significativa, para o entendimento do papel desta protease na patogênese da PCM, possibilitando a identificação de novo alvo terapêutico ou mesmo biomarcador de virulência nesta importante micose sistêmica. (AU) | |
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