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Elucidando a plasticidade funcional de proteínas intrinsecamente desordenadas pelo estudo de relevo de energia

Processo: 21/15028-4
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de junho de 2022
Data de Término da vigência: 30 de novembro de 2026
Área de conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Física - Física da Matéria Condensada
Pesquisador responsável:Vitor Barbanti Pereira Leite
Beneficiário:Murilo Nogueira Sanches
Instituição Sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:22/07231-7 - Plasticidade e modulação funcional de proteínas intrinsecamente desordenadas, AP.TEM
Bolsa(s) vinculada(s):23/08101-2 - Explorando as superfícies de energia dos oligômeros de beta-amiloides e das repetições da proteína anquirina, BE.EP.DR
Assunto(s):Biofísica   Proteínas intrinsicamente desordenadas
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:proteínas intrinsecamente desordenadas | Superficies de energia | Biofísica Molecular

Resumo

O enovelamento e os mecanismos funcionais de proteínas são problemas fundamentais na compreensão do maquinário biológico. Em geral, em condições fisiológicas, as proteínas são caracterizadas por conformações estruturais nativas. Estas estruturas facilitam significativamente a investigação do funcionamento proteico, pois suas informaçõesestruturais servem como parâmetros de ordem e coordenadas de reação dos processos emecanismos estudados. Há no entanto, uma classe de proteínas ainda mais desafiadora, que não apresentam estados nativos bem definidos, que são conhecidas como proteínas intrinsecamente desordenadas (IDPs). Estas são caracterizadas por um relevo de energia não-afunilado com muitos mínimos locais. A sua alta flexibilidade conformacional é responsável pela alta plasticidade e modulação funcional, o que as tornam as principais fontes de disfunções proteicas, tais como as associadas a doenças degenerativas e cânceres. O recente Energy Landscape Visualization Method tem se mostrado uma potencial alternativa para a análise desta classe de proteínas, uma vez que não necessita de coordenadas de reação para analisar as superfícies de energia. Este projeto propõe utilizar esse novo método de visualização no estudo de dois processos envolvendo proteínas desordenadas: a agregação dos oligômeros de ²-amilóides e nas fosforilações da cauda do N a+/H+ Exchanger isoform1 (NHE1cdt). Enquanto que a agregação das ²-amilóides estão ligadas ao desenvolvimento da Doença de Alzheimer, alterações na NHE1cdt podem levar ao surgimento de isquemia cardíaca e ao desenvolvimento de Câncer. Neste sentido, o estudo dessas proteínas é relevante tanto para a compreensão do relevo de energia subjacente de IDPs, como também para a compreensão das doenças associadas à elas. A contínua exploração e parametrização do ELViM é parte importante neste plano. Um dos objetivos adjacentes neste projeto é participação no desenvolvimento de um servidor na internet (web-server) para a utilização automatizada do ELViM. (AU)

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Publicações científicas (6)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
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VIEGAS, RAFAEL GIORDANO; MARTINS, INGRID B. S.; SANCHES, MURILO NOGUEIRA; OLIVEIRA, ANTONIO B.; CAMARGO, JULIANA B. DE; PAULOVICH, FERNANDO V.; LEITE, VITOR B. P.. ELViM: Exploring Biomolecular Energy Landscapes through Multidimensional Visualization. JOURNAL OF CHEMICAL INFORMATION AND MODELING, v. 64, n. 8, p. 8-pg., . (23/02219-1, 22/08738-8, 23/08101-2, 21/15028-4)
DIAS, RAPHAEL V. R.; PEDRO, RENAN P.; SANCHES, MURILO N.; MOREIRA, GIOVANA C.; LEITE, VITOR B. P.; CARUSO, ICARO P.; DE MELO, FERNANDO A.; DE OLIVEIRA, LEANDRO C.. Unveiling Metastable Ensembles of GRB2 and the Relevance of Interdomain Communication during Folding. JOURNAL OF CHEMICAL INFORMATION AND MODELING, v. 63, n. 20, p. 10-pg., . (19/24974-0, 14/17630-0, 21/15028-4, 19/22540-3, 23/02219-1, 16/08753-6)
VIEGAS, RAFAEL G.; SANCHES, MURILO N.; CHEN, ALAN A. A.; PAULOVICH, FERNANDO V.; GARCIA, ANGEL E.; LEITE, VITOR B. P.. Characterizing the Folding Transition-State Ensembles in the Energy Landscape of an RNA Tetraloop. JOURNAL OF CHEMICAL INFORMATION AND MODELING, v. 63, n. 17, p. 9-pg., . (21/15028-4, 19/22540-3, 23/02219-1)
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