| Processo: | 23/13707-7 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 25 de abril de 2024 |
| Data de Término da vigência: | 24 de abril de 2025 |
| Área de conhecimento: | Ciências Exatas e da Terra - Química - Físico-química |
| Pesquisador responsável: | Munir Salomao Skaf |
| Beneficiário: | Clauber Henrique Souza da Costa |
| Supervisor: | Vicente Moliner Ibanez |
| Instituição Sede: | Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil |
| Instituição Anfitriã: | Universitat Jaume I, Espanha |
| Vinculado à bolsa: | 22/04703-5 - Simulações de dinâmica molecular de enzimas de interesse biotecnológico, BP.PD |
| Assunto(s): | Simulação de dinâmica molecular |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Dinâmica Molecular | estrutura e dinâmica de proteínas | PETase | reações enzimáticas | Química Teórica Computacional |
Resumo Os plásticos são materiais essenciais para a sociedade moderna devido às suas propriedades específicas, mas os níveis crescentes de poluição provenientes dos resíduos de plástico representam uma crise ambiental global. Recentemente, uma cepa de bactéria Ideonella sakaiensis 201-F6 foi isolada e demonstrou uma capacidade incomum de degradar o poli(tereftalato de etileno) (PET). A PETase da cepa 201-F6 de I. sakaiensis (IsPETase) catalisa a hidrólise do PET convertendo-o em ácido mono-(2-hidroxietil) tereftálico (MHET), liberando tereftalato de bis-2(hidroxietil) (BHET) e tereftalato (TPA) como produtos. Uma segunda enzima, MHETase (enzima de digestão de MHET), posteriormente converte MHET em dois monômeros: etilenoglicol (EG) e TPA. Neste estudo, realizaremos simulações de dinâmica molecular (MD) para investigar o comportamento da IsPETase nativa e suas variantes e possivelmente de outras enzimas que desempenham papéis importantes no ciclo completo de degradação do PET. Além disso, exploraremos como as mutações afetam a termoestabilidade e a interação com o substrato PET. Nosso objetivo é elucidar o reconhecimento e ligação de substratos e o mecanismo catalítico das reações enzimáticas, para o qual empregaremos métodos híbridos que combinam mecânica quântica e mecânica molecular (QM/MM) para analisar PETase e suas variantes na degradação de PET. Esperamos obter informações cruciais que possam contribuir para o desenvolvimento de novos biocatalisadores para a biodegradação do PET. Essas descobertas também podem orientar pesquisas futuras na engenharia de estruturas PETase para melhorar a eficiência da reciclagem de polímeros. | |
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