Comparative studies of the low-resolution structure of two p23 co-chaperones for Hsp90 identified in Plasmodium falciparum genome

Autor(es)

Silva, Noeli S. M. ^{[1, 2]} ; Seraphim, Thiago V. ^[1] ; Minari, Karine ^{[1, 2]} ; Barbosa, Leandro R. S. ^[3] ; Borges, Julio C. ^[1]

Afiliação do(s) autor(es)

^[1] Univ Sao Paulo, Sao Carlos Inst Chem, BR-13566590 Sao Carlos, SP - Brazil

^[2] Univ Fed Sao Carlos, Ctr Biol & Hlth Sci, BR-13560970 Sao Carlos, SP - Brazil

^[3] Univ Sao Paulo, Inst Phys, Sao Paulo, SP - Brazil

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: International Journal of Biological Macromolecules; v. 108, p. 193-204, MAR 2018.
• Citações Web of Science: 3

Resumo

The p23 proteins are small acidic proteins that aid the functional cycle of the Hsp90 molecular chaperone. Such co-chaperone acts by temporarily inhibiting the ATPase activity of Hsp90 and exhibits intrinsic chaperone activity, suggesting independent roles. A search for p23 in the Plasmodium falciparum genome led to the identification of two putative proteins showing 13% identity to each other and approximately 20% identity to human p23. To understand the presence of two p23 proteins in this organism, we generated recombinant p23 proteins (Pfp23A and Pfp23B) and investigated their structure and function. The proteins presented some similarities and dissimilarities in structural contents and showed different chemical and thermal stabilities, with Pfp23A being more stable than Pfp23B, suggesting that these proteins may present different functions in this organism. Both Pfp23 proteins behaved as elongated monomers in solution and were capable of preventing the thermal-induced aggregation of model client proteins with different efficiencies. Finally, the Pfp23 proteins inhibited the ATPase activity of recombinant P. falciparum Hsp90 (PfHsp90). These results validate the studied proteins as p23 proteins and co-chaperones of PfHsp90. (C) 2017 Elsevier B.V. All rights reserved. (AU)

• Processo FAPESP: 14/07206-6 - Estudos da HSP70 mitocondrial de humanos e de protozoários: abordagem estrutural e funcional
• Beneficiário: Julio Cesar Borges
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 13/25646-0 - Estudos funcionais comparativos de Hsp90 de diferentes organismos
• Beneficiário: Karine Minari
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
• Processo FAPESP: 11/23110-0 - Uso da calorimetria de titulação isotérmica para a determinação de propriedades termodinâmicas de interação de proteína-ligante e proteína-proteína
• Beneficiário: Julio Cesar Borges
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular
• Beneficiário: Carlos Henrique Inacio Ramos
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• Processo FAPESP: 12/01953-9 - Proteínas em condição de fibrilação: caracterização estrutural e espectroscópica em função de agentes desnaturantes
• Beneficiário: Leandro Ramos Souza Barbosa
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 17/07335-9 - Estudos das isoformas da HSP70 humana residentes no citoplasma e mitocôndria e de seus oligômeros de alta massa molecular: interação com co-chaperonas e proteínas clientes
• Beneficiário: Julio Cesar Borges
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 15/15822-1 - Estudo das propriedades físico-químicas e estruturais de fármacos e líquidos iônicos com sistemas de relevância biológica
• Beneficiário: Leandro Ramos Souza Barbosa
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular