Amyloid Formation by Short Peptides in the Presence of Dipalmitoylphosphatidylcholine Membranes

Autor(es)

Gerbelli, Barbara B. ^[1] ; Oliveira, Cristiano L. P. ^[2] ; Silva, Emerson R. ^[3] ; Hamley, Ian W. ^[4] ; Alves, Wendel A. ^[1]

Afiliação do(s) autor(es)

^[1] Univ Fed ABC, Ctr Ciencias Nat & Humanas, BR-09210580 Santo Andre, SP - Brazil

^[2] Univ Sao Paulo, Inst Fis, BR-05314970 Sao Paulo, SP - Brazil

^[3] Univ Fed Sao Paulo, Dept Biois, BR-04023062 Sao Paulo, SP - Brazil

^[4] Univ Reading, Dept Chem, Reading RG6 6AD, Berks - England

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: Langmuir; v. 36, n. 48, p. 14793-14801, DEC 8 2020.
• Citações Web of Science: 0

Resumo

The aggregation of two short peptides, {[}RF] and {[}RF](4) (where R = arginine and F = phenylalanine), at dipalmitoylphosphatidylcholine (DPPC) model membranes was investigated at the air-water interface using the Langmuir technique and vesicles in aqueous solutions. The molar ratio of the peptide and lipid components was varied to provide insights into the peptide-membrane interactions, which might be related to their cytotoxicity. Both peptides exhibited affinity to the DPPC membrane interface and rapidly adopted beta-sheetrich structures upon adsorption onto the surface of the zwitterionic membrane. Results from adsorption isotherm and small-angle X-ray scattering experiments showed changes in the structural and thermodynamic parameters of the membrane with increasing peptide concentration. Using atomic force microscopy, we showed the appearance of pores through the bilayer membranes and peptide aggregation at different interfaces, suggesting that the hydrophobic residues might have an effect on both pore size and layer structure, facilitating the membrane disruption and leading to different cytotoxicity effects. (AU)

• Processo FAPESP: 17/02317-2 - Interfaces em materiais: propriedades eletrônicas, magnéticas, estruturais e de transporte
• Beneficiário: Adalberto Fazzio
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático
• Processo FAPESP: 19/20907-7 - Organização estrutural e bioatividade em sistemas auto-organizados de peptídeos e nucleotídeos
• Beneficiário: Emerson Rodrigo da Silva
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 18/16092-5 - Investigando sistemas coloidais por métodos de espalhamento
• Beneficiário: Cristiano Luis Pinto de Oliveira
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 14/50867-3 - INCT 2014: Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia de Bioanalítica
• Beneficiário: Marco Aurelio Zezzi Arruda
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático
• Processo FAPESP: 17/27078-0 - Desenvolvimento de sistemas de levitação acústica
• Beneficiário: Marco Aurélio Brizzotti Andrade
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 18/05888-3 - Biossensores baseados em peptídeos anfifílicos para detecção e diagnóstico de doenças
• Beneficiário: Barbara Bianca Gerbelli
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado