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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

A successful strategy for the recovering of active P21, an insoluble recombinant protein of Trypanosoma cruzi

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Autor(es):
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dos Santos, Marlus Alves [1] ; Teixeira, Francesco Brugnera [2] ; Teixeira Moreira, Heline Hellen [2] ; Rodrigues, Adele Aud [1] ; Machado, Fabricio Castro [1] ; Clemente, Tatiana Mordente [1] ; Brigido, Paula Cristina [1] ; Silva, Rebecca Tavares E. [1] ; Purcino, Cecilio [1] ; Barbosa Gomes, Rafael Goncalves [1] ; Bahia, Diana [3, 4] ; Mortara, Renato Arruda [3] ; Munte, Claudia Elisabeth [2] ; Horjales, Eduardo [2] ; da Silva, Claudio Vieira [1]
Número total de Autores: 15
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Univ Fed Uberlandia, Inst Ciencias Biomed, BR-38400 Uberlandia, MG - Brazil
[2] Univ Sao Paulo, Inst Fis Sao Carlos, Sao Carlos, SP - Brazil
[3] Univ Fed Sao Paulo, Escola Paulista Med, Dept Microbiol Imunol & Parasitol, Vila Mariana, SP - Brazil
[4] Univ Fed Minas Gerais, Inst Ciencias Biol, Dept Biol Geral, Belo Horizonte, MG - Brazil
Número total de Afiliações: 4
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: SCIENTIFIC REPORTS; v. 4, MAR 4 2014.
Citações Web of Science: 4
Resumo

Structural studies of proteins normally require large quantities of pure material that can only be obtained through heterologous expression systems and recombinant technique. In these procedures, large amounts of expressed protein are often found in the insoluble fraction, making protein purification from the soluble fraction inefficient, laborious, and costly. Usually, protein refolding is avoided due to a lack of experimental assays that can validate correct folding and that can compare the conformational population to that of the soluble fraction. Herein, we propose a validation method using simple and rapid 1D H-1 nuclear magnetic resonance (NMR) spectra that can efficiently compare protein samples, including individual information of the environment of each proton in the structure. (AU)

Processo FAPESP: 10/51867-6 - SMOLBNET 2.0: estudos estruturais de proteínas associadas à infecção de tripanosomatídeos, bem como de seus complexos com moléculas que participam na infecção
Beneficiário:Eduardo Horjales Reboredo
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 12/21153-7 - Estudos estruturais na proteína P21 de Trypanosoma cruzi como estratégia para o tratamento da Doença de Chagas
Beneficiário:Francesco Brugnera Teixeira
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto