Busca avançada
Ano de início
Entree

Estudos estruturais da interação entre rar e correpressores em condição normal e patológica.

Processo: 16/02348-2
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de setembro de 2016
Data de Término da vigência: 31 de março de 2020
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Ana Carolina Migliorini Figueira
Beneficiário:Tábata Renée Doratioto
Instituição Sede: Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Ministério da Ciência, Tecnologia e Inovação (Brasil). Campinas , SP, Brasil
Assunto(s):Leucemia promielocítica aguda
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Correpressor | Leucemia promielocítica aguda | Proteína da Leucemia Mielóide | receptor de acido retinoico | Receptor Nuclear | Biofísica Estrutural

Resumo

O Receptor de Ácido Retinóico (RAR) é uma proteína pertencente à família dos receptores nucleares que atua na transcrição de genes relacionados ao crescimento e proliferação celular, homeostase e ao metabolismo. Essa regulação da transcrição é mediada pela interação com seu ligante natural, o ácido retinóico. Na presença desse ligante, o RAR é capaz de recrutar moléculas coativadoras que são capazes de interagir com outras proteínas da maquinaria de transcrição. Porém, na ausência do ligante, o RAR consegue reprimir a transcrição ao interagir com moléculas correpressoras, que são proteínas multidomínios capazes de recrutar enzimas que impedem a maquinaria de transcrição de atuar em determinado gene. Dessa forma muitas doenças estão relacionadas ao RAR e aos receptores nucleares de maneira geral. É o caso da Leucemia Promielocítica Aguda (APL), por exemplo, uma condição patológica que apresenta uma alta proliferação de células promieloides anormais. Isso ocorre uma vez que o RAR é expresso fusionado à Proteína da Leucemia Mielóide (PML), o que dificulta o desligamento de moléculas correpressoras, e por consequência, impede que haja a ativação de genes que diferenciem essas células promieloides.Desta maneira, esse projeto busca compreender o mecanismo de repressão nos quais essas proteínas estão envolvidas. Para isso serão realizados diversos ensaios que consistem primeiramente na (a) expressão das proteínas normais (selvagem) e de condição patológica (mutante PLM-RAR), (b) estudos de interação entre receptores nucleares e correpressores bem como a interação do complexo com DNA, (c) montagem dos complexos com correpressores, e (d) estudos estruturais dessas proteínas e complexos, permitindo uma melhor compreensão das bases moleculares dos mesmos. É importante mencionar que esses estudos estão diretamente ligados ao planejamento de novos fármacos, já que a melhor compreensão das interações e estrutura dessas proteínas pode colaborar na busca de moléculas capazes de modular esse complexo, podendo ser usadas no tratamento de doenças como a APL.

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre a bolsa:
Mais itensMenos itens
Matéria(s) publicada(s) em Outras Mídias ( ):
Mais itensMenos itens
VEICULO: TITULO (DATA)
VEICULO: TITULO (DATA)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
DE OLIVEIRA, VINICIUS M.; DIAS, MARIELI M. G.; AVELINO, THAYNA M.; VIDEIRA, NATALIA B.; DA SILVA, FERNANDO B.; DORATIOTO, TABATA R.; WHITFORD, PAUL C.; LEITE, VITOR B. P.; FIGUEIRA, ANA CAROLINA M.. pH and the Breast Cancer Recurrent Mutation D538G Affect the Process of Activation of Estrogen Receptor alpha. BIOCHEMISTRY, v. 61, n. 6, p. 9-pg., . (18/11614-3, 19/10274-7, 14/50739-5, 16/02348-2, 19/22540-3, 16/19766-1, 19/14465-1)
Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
DORATIOTO, Tábata Renée. Estudos estruturais da interação entre RAR e correpressores em condição normal e patológica. 2020. Tese de Doutorado - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Biologia Campinas, SP.