Análise da estrutura tridimensional da L-aminoácido oxidase de Bothops atrox e suas interações in vitro e in vivo

• Processo: 07/51700-1
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de julho de 2007
• Data de Término da vigência: 31 de dezembro de 2010
• Área de conhecimento: Ciências da Saúde - Farmácia
• Pesquisador responsável: Suely Vilela
• Beneficiário: Raquel de Melo Alves Paiva
• Instituição Sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 05/54855-0 - Toxinas animais: estrutura, função e aplicações biotecnológicas, AP.TEM
• Assunto(s): Apoptose Ciclo celular Expressão gênica L-aminoácido oxidase
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Apoptose | Atividade Anti-Tumoral | Bothrops Atrox | Ciclo Celular | Expressao Genica | L-Aminoacido Oxidase

Resumo

As toxinas animais são capazes de comprometer o ciclo de determinadas atividades biológicas como apoptose, ciclo celular, inflamação, necrose tecidual, requerendo assim estudos mais aprofundados para o entendimento desses mecanismos. Tendo em vista estas informações, o presente projeto tem como objetivo investigar a ação da proteína LAAOBatrox nas linhagens tumorais Jurkat, B16F10 e PC12 de forma que a ação desta proteína em células normais não de mostrou atividade tóxica relevante. Para tanto, utilizaremos parâmetros de análise na indução de células apoptóticas por citometria de fluxo e técnicas de fluorescência, além da inibição de substâncias como H202 que possivelmente sejam responsáveis pelas ações apoptóticas. Em outra abordagem, serão realizados tratamentos in vivo com a LAAOBatrox em animais estimulados com as linhagens tumorais, verificando as vias de atuação (p53) e reparo de DNA, ciclo celular, produção de anticorpo monoclonal para verificação da possibilidade de um receptor ligante e local da ligação, além de avaliar seu efeito como agente bactericida, fungicida e leishmanicida. Para caracterização estrutural, a LAAOBatrox será analisada em métodos de cristalografia para melhor entendimento estrutural desta proteína. Estes dados favorecerão o desenvolvimento de estratégias terapêuticas mais direcionadas. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

ALVES, RAQUEL MELO; FELICIANO, PATRICIA ROSA; SAMPAIO, SUELY VILELA; NONATO, MARIA CRISTINA. A rational protocol for the successful crystallization of l-amino-acid oxidase from Bothrops atrox. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY COMMUNICATIONS, v. 67, p. 4-pg., 2011-04-01. (05/54855-0, 09/10454-3, 07/51700-1)

ALVES, RAQUEL MELO; FELICIANO, PATRICIA ROSA; SAMPAIO, SUELY VILELA; NONATO, MARIA CRISTINA. A rational protocol for the successful crystallization of l-amino-acid oxidase from Bothrops atrox. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY COMMUNICATIONS, v. 67, n. 4, p. 475-478, APR 2011. (07/51700-1, 05/54855-0, 09/10454-3)

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

PAIVA, Raquel de Melo Alves. Analise da estrutura tridimensional da L-aminoácido oxidase de Bothrops atrox e suas interações biológicas in vitro e in vivo. 2011. Tese de Doutorado - Universidade de São Paulo (USP). Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (PCARP/BC) Ribeirão Preto.