| Processo: | 12/02734-9 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Mestrado |
| Data de Início da vigência: | 01 de maio de 2012 |
| Data de Término da vigência: | 31 de janeiro de 2014 |
| Área de conhecimento: | Ciências da Saúde - Farmácia - Análise Toxicológica |
| Pesquisador responsável: | Suely Vilela |
| Beneficiário: | Tatiana Zapata Palacio |
| Instituição Sede: | Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil |
| Assunto(s): | Peptídeo hidrolases Bothrops alternatus Toxicologia Metaloproteases |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Bothrops alternatus | Inibidor de Proteases | Metaloproteases | Proteases | Toxinologia |
Resumo Peçonhas de serpentes são complexas misturas de toxinas e enzimas que apresentam diferentes atividades sobre o sistema biológico, sendo ricas em enzimas proteolíticas com atividades biológicas específicas, tais como hemorrágica, distúrbios da coagulação, necrose e inflamação. Essas enzimas proteolíticas denominadas de serinoproteases e metaloproteases afetam o sistema hemostático através da degradação dos fatores da coagulação sanguínea, ativando fatores específicos na cascata de coagulação atuando sobre a fibrinogenólise e/ou fibrinólise ou degradando proteínas da superfície de células endotelial. A presença de componentes no plasma de diferentes animais, como por exemplo, répteis e mamíferos, que conferem resistência à peçonha de varias serpentes têm sido evidenciada na literatura. O objetivo do presente projeto é isolar e caracterizar bioquímica e funcionalmente um inibidor de proteases presente no plasma da serpente Bothrops alternatus, bem como estudar o mecanismo de neutralização da ação destas proteases presentes em peçonhas botrópicas (serinoproteases e metaloproteases de B. atrox e B. jararacussu). Desta forma, novas informações em relação a esses inibidores serão conhecidas, na tentativa de melhor entender a aplicação destes inibidores como novo modelo terapêutico com ação antiofídica na neutralização de diferentes tipos de proteinases, na suplementação da soroterapia convencional e na interação molecular com essas toxinas como possíveis modelos terapêuticos para a melhor compreensão dos mecanismos de ação, que envolvem estas enzimas multifuncionais. | |
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