Isolamento e caracterização bioquímica e funcional de um inibidor de metaloproteases presente no soro da serpente Bothrops alternatus

• Processo: 12/02734-9
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Data de Início da vigência: 01 de maio de 2012
• Data de Término da vigência: 31 de janeiro de 2014
• Área de conhecimento: Ciências da Saúde - Farmácia - Análise Toxicológica
• Pesquisador responsável: Suely Vilela
• Beneficiário: Tatiana Zapata Palacio
• Instituição Sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
• Assunto(s): Peptídeo hidrolases Bothrops alternatus Toxicologia Metaloproteases
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Bothrops alternatus | Inibidor de Proteases | Metaloproteases | Proteases | Toxinologia

Resumo

Peçonhas de serpentes são complexas misturas de toxinas e enzimas que apresentam diferentes atividades sobre o sistema biológico, sendo ricas em enzimas proteolíticas com atividades biológicas específicas, tais como hemorrágica, distúrbios da coagulação, necrose e inflamação. Essas enzimas proteolíticas denominadas de serinoproteases e metaloproteases afetam o sistema hemostático através da degradação dos fatores da coagulação sanguínea, ativando fatores específicos na cascata de coagulação atuando sobre a fibrinogenólise e/ou fibrinólise ou degradando proteínas da superfície de células endotelial. A presença de componentes no plasma de diferentes animais, como por exemplo, répteis e mamíferos, que conferem resistência à peçonha de varias serpentes têm sido evidenciada na literatura. O objetivo do presente projeto é isolar e caracterizar bioquímica e funcionalmente um inibidor de proteases presente no plasma da serpente Bothrops alternatus, bem como estudar o mecanismo de neutralização da ação destas proteases presentes em peçonhas botrópicas (serinoproteases e metaloproteases de B. atrox e B. jararacussu). Desta forma, novas informações em relação a esses inibidores serão conhecidas, na tentativa de melhor entender a aplicação destes inibidores como novo modelo terapêutico com ação antiofídica na neutralização de diferentes tipos de proteinases, na suplementação da soroterapia convencional e na interação molecular com essas toxinas como possíveis modelos terapêuticos para a melhor compreensão dos mecanismos de ação, que envolvem estas enzimas multifuncionais.

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

PALACIO, TATIANA Z.; SANTOS-FILHO, NORIVAL A.; ROSA, JOSE CESAR; FERREIRA JUNIOR, RUI S.; BARRAVIERA, BENEDITO; SAMPAIO, SUELY V.. Isolation and characterization of a novel metalloprotease inhibitor from Bothrops alternatus snake serum. International Journal of Biological Macromolecules, v. 98, p. 436-446, MAY 2017. (12/02734-9, 11/23236-4)

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

PALACIO, Tatiana Zapata. IIsolamento e caracterização bioquímica e funcional de um inibidor de metaloproteases presente no soro da serpente Bothrops alternatus. 2014. Dissertação de Mestrado - Universidade de São Paulo (USP). Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (PCARP/BC) Ribeirão Preto.