Isolamento e caracterização bioquímica e funcional de um inibidor de metaloproteases presente no soro da serpente Bothrops alternatus

Resumo

Peçonhas de serpentes são complexas misturas de toxinas e enzimas que apresentam diferentes atividades sobre o sistema biológico, sendo ricas em enzimas proteolíticas com atividades biológicas específicas, tais como hemorrágica, distúrbios da coagulação, necrose e inflamação. Essas enzimas proteolíticas denominadas de serinoproteases e metaloproteases afetam o sistema hemostático através da degradação dos fatores da coagulação sanguínea, ativando fatores específicos na cascata de coagulação atuando sobre a fibrinogenólise e/ou fibrinólise ou degradando proteínas da superfície de células endotelial. A presença de componentes no plasma de diferentes animais, como por exemplo, répteis e mamíferos, que conferem resistência à peçonha de varias serpentes têm sido evidenciada na literatura. O objetivo do presente projeto é isolar e caracterizar bioquímica e funcionalmente um inibidor de proteases presente no plasma da serpente Bothrops alternatus, bem como estudar o mecanismo de neutralização da ação destas proteases presentes em peçonhas botrópicas (serinoproteases e metaloproteases de B. atrox e B. jararacussu). Desta forma, novas informações em relação a esses inibidores serão conhecidas, na tentativa de melhor entender a aplicação destes inibidores como novo modelo terapêutico com ação antiofídica na neutralização de diferentes tipos de proteinases, na suplementação da soroterapia convencional e na interação molecular com essas toxinas como possíveis modelos terapêuticos para a melhor compreensão dos mecanismos de ação, que envolvem estas enzimas multifuncionais.