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Isolamento e caracterização bioquímica e funcional de um inibidor de metaloproteases presente no soro da serpente Bothrops alternatus

Processo: 12/02734-9
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Mestrado
Vigência (Início): 01 de maio de 2012
Vigência (Término): 31 de janeiro de 2014
Área do conhecimento:Ciências da Saúde - Farmácia - Análise Toxicológica
Pesquisador responsável:Suely Vilela
Beneficiário:Tatiana Zapata Palacio
Instituição-sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Peptídeo hidrolases   Bothrops alternatus   Toxicologia   Metaloproteases

Resumo

Peçonhas de serpentes são complexas misturas de toxinas e enzimas que apresentam diferentes atividades sobre o sistema biológico, sendo ricas em enzimas proteolíticas com atividades biológicas específicas, tais como hemorrágica, distúrbios da coagulação, necrose e inflamação. Essas enzimas proteolíticas denominadas de serinoproteases e metaloproteases afetam o sistema hemostático através da degradação dos fatores da coagulação sanguínea, ativando fatores específicos na cascata de coagulação atuando sobre a fibrinogenólise e/ou fibrinólise ou degradando proteínas da superfície de células endotelial. A presença de componentes no plasma de diferentes animais, como por exemplo, répteis e mamíferos, que conferem resistência à peçonha de varias serpentes têm sido evidenciada na literatura. O objetivo do presente projeto é isolar e caracterizar bioquímica e funcionalmente um inibidor de proteases presente no plasma da serpente Bothrops alternatus, bem como estudar o mecanismo de neutralização da ação destas proteases presentes em peçonhas botrópicas (serinoproteases e metaloproteases de B. atrox e B. jararacussu). Desta forma, novas informações em relação a esses inibidores serão conhecidas, na tentativa de melhor entender a aplicação destes inibidores como novo modelo terapêutico com ação antiofídica na neutralização de diferentes tipos de proteinases, na suplementação da soroterapia convencional e na interação molecular com essas toxinas como possíveis modelos terapêuticos para a melhor compreensão dos mecanismos de ação, que envolvem estas enzimas multifuncionais.

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
PALACIO, TATIANA Z.; SANTOS-FILHO, NORIVAL A.; ROSA, JOSE CESAR; FERREIRA JUNIOR, RUI S.; BARRAVIERA, BENEDITO; SAMPAIO, SUELY V. Isolation and characterization of a novel metalloprotease inhibitor from Bothrops alternatus snake serum. International Journal of Biological Macromolecules, v. 98, p. 436-446, MAY 2017. Citações Web of Science: 3.
Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
PALACIO, Tatiana Zapata. IIsolamento e caracterização bioquímica e funcional de um inibidor de metaloproteases presente no soro da serpente Bothrops alternatus. 2014. Dissertação de Mestrado - Universidade de São Paulo (USP). Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto Ribeirão Preto.

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