Abordagem proteômica da secreção de Leishmania major

• Processo: 00/11165-0
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de fevereiro de 2001
• Data de Término da vigência: 31 de outubro de 2004
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Pesquisador responsável: Richard John Ward
• Beneficiário: Arthur Henrique Cavalcante de Oliveira
• Instituição Sede: Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto (FMRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
• Assunto(s): Proteoma Leishmania major
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Leishmania Major | Promastigota | Proteina Secretada | Proteoma | Tripanossomatideos | Virulencia

Resumo

Proteínas do gênero Leishmania e de outros tripanossomatídeos tem sido caracterizadas com o intuito de identificar possíveis candidates a vacinas e alvos de drogas para o controle das leishmanioses. Estudos sobre proteínas secretadas em cultura de formas promastigotas mostraram que essas estão implicadas na virulência dos tripanossomatídeos. As proteínas secretadas podem ter um papel importante na interação a distancia entre o parasita e o hospedeiro, alterando as condições fisiológicas do hospedeiro sem um contato direto do próprio parasita. A identificação do conjunto de proteínas secretadas pelos tripanossomatídeos e o seqüenciamento desses polipeptídeos possibilitarão a caracterização das proteínas ainda desconhecidas e a identificação do seu gene codificador no genoma desses organismos. Neste projeto, pretendemos utilizar técnicas de bioquímica, biologia molecular e bioinformática para: (1) identificar as proteínas secretadas na forma promastigota da linhagem virulenta de L. major LV39, (2) localizar na biblioteca genômica e seqüenciar os genes codificadores dessas proteínas e (3) avaliar do efeito da super expressão desse gene no fen6tipo do parasita transfectado. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

SÁ‚ J.M.; CHIOATO‚ L.; FERREIRA‚ T.L.; DE OLIVEIRA‚ A.H.C.; RULLER‚ R.; ROSA‚ J.C.; GREENE‚ L.J.; WARD‚ R.J.. Topology of the substrate-binding site of a Lys49-phospholipase A2 influences Ca2+-independent membrane-damaging activity. Biochemical Journal, v. 382, n. Pt 1, p. 191, 2004. (96/11165-3, 00/11165-0, 98/14686-0, 01/06388-3, 98/14569-3)

RULLER‚ R.; ARAGAO‚ EA; CHIOATO‚ L.; FERREIRA‚ T.L.; DE OLIVEIRA‚ AHC; SA‚ JM; WARD‚ RJ. A predominant role for hydrogen bonding in the stability of the homodimer of bothropstoxin-I‚ A lysine 49-phospholipase A₂. Biochimie, v. 87, n. 11, p. 993-1003, 2005. (96/11165-3, 00/11165-0, 98/14686-0, 01/06388-3, 98/14569-3)