Whey proteins: protein structure, foaming properties and ability to bind lutein and folic acid = Proteínas do soro de leite: estrutura, propriedades espumantes e habilidade de ligar luteína e ácido fólico

Autor(es)

Danilo Corsi Vidotto

• Tipo de documento: Tese de Doutorado
• Imprenta: Campinas, SP.
• Instituição: Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Faculdade de Engenharia de Alimentos
• Data de defesa: 2022-10-27

Membros da banca

Guilherme Miranda Tavares; Ruann Janser Soares de Castro; Miriam Dupas Hubinger; Paulo Cesar Stringheta; Antônio Fernandes de Carvalho

• Orientador: Guilherme Miranda Tavares

Resumo

As proteínas do soro de leite são ingredientes de grande valor para as indústrias de alimentos em decorrência de suas funcionalidades e elevado valor nutricional. Tais funcionalidades, a exemplo das propriedades espumantes e da habilidade de se ligar a pequenas moléculas, são ditadas pela estrutura das proteínas. Neste contexto o objetivo desta tese foi avaliar a relação entre a estrutura das proteínas do soro de leite, sua tecno-funcionalidade (propriedade espumante) e sua habilidade de ligar e proteger compostos bioativos (luteína e ácido fólico). Primeiramente, tratamento térmico em via seca (DH) foi aplicado em isolado proteico de soro de leite (WPI) em pó, suplementado ou não com lactose, em ambientes alcalino e neutro. Mesmo nos pós sem aquecimento, o ambiente alcalino, por si só, desencadeou a formação de agregados proteicos insolúveis, cuja quantidade formada foi potencializada com a suplementação de lactose e com maiores temperaturas de aquecimento durante o DH. Estes agregados insolúveis apresentaram elevada capacidade de absorção de água. Nos ambientes alcalino e neutro, o DH promoveu a formação de agregados proteicos solúveis, mas somente o ambiente alcalino produziu agregados solúveis que aumentaram a estabilidade das espumas formadas. Outra funcionalidade das proteínas, a de se ligar com compostos bioativos, foi avaliada para as principais proteínas do WPI, a beta-Lactoglobulina e a alfa-Lactalbumina. Essas proteínas foram avaliadas quanto sua capacidade de interagir com ácido fólico e com luteína na ausência e na presença de ácido fólico. Os resultados obtidos apontaram que, ainda que a região preferencial de interação de ambos os ligantes na estrutura das proteínas estudadas fosse a mesma, elas foram capazes de se ligar simultaneamente tanto à luteína, quanto ao ácido fólico. Além disto, a interação com tais ligantes provocou apenas alterações mínimas na estrutura secundária e na temperatura de desnaturação das proteínas estudadas. Por fim, foi avaliado o impacto da homogeneização de alta pressão por microfluidização na estrutura proteica do WPI e da beta-Lactoglobulina, associado ou não ao controle do aquecimento intrínseco do processo. Em complemento, a influência das alterações estruturais observadas em decorrência dos tratamentos aplicados na interação entre as proteínas e a luteína e na funcionalidade dos complexos formados foram estudadas. Os resultados indicaram alterações mínimas na estrutura das proteínas quando as amostras sofreram arrefecimento logo após cada ciclo de microfluidização. No entanto, quando o tratamento de microfluidização foi associado ao aquecimento intrínseco do processo, as dispersões de WPI sofreram leve agregação. A respeito da interação com a luteína, tanto o WPI como a beta-Lactoglobulina tiveram constantes de associação (Ksv) da ordem de magnitude de 10E4 M E(-1), independentemente dos diferentes tratamentos aplicados às amostras. Quando complexada com as proteínas, a luteína apresentou constante de fotodegradação 3 vezes menor, em comparação com a ausência de proteínas. Esta tese reúne informações relevantes para o desenvolvimento de novos produtos alimentícios ricos em proteínas, livres ou com teor reduzido de lipídeos, e com potencial para carrear e proteger compostos bioativos, como a luteína (AU)

• Processo FAPESP: 18/09304-6 - Interação entre carotenoides e proteínas lácteas globulares nativas e não nativas: impactos estruturais e funcionais em sistemas mono e multi protéicos
• Beneficiário: Danilo Corsi Vidotto
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto