| Processo: | 04/12201-1 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Mestrado |
| Data de Início da vigência: | 01 de março de 2005 |
| Data de Término da vigência: | 28 de fevereiro de 2007 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular |
| Pesquisador responsável: | Igor Polikarpov |
| Beneficiário: | Nádia Helena Martins |
| Instituição Sede: | Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 99/03387-4 - Estudos estruturais de proteínas usando luz síncrotron, AP.TEM |
| Assunto(s): | AIDS Biologia estrutural Difração por raios X |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Aids | Biologia Estrutural | Difracao De Raios X | Hiv Protease | Hiv 1 | Subtipo C |
Resumo A AIDS pode ser considerada uma das mais graves epidemias da história. Hoje existem aproximadamente 40 milhões de pessoas infectadas com HIV em todo o mundo. Nos últimos dez anos tem havido grande progresso na luta contra essa doença, tanto na área preventiva quanto no desenvolvimento de fármacos como inibidores de transcriptase reversa e protease. O subtipo de HIV-1 mais abundante é o C, responsável por 47% das infecções relatadas no mundo, porém o subtipo melhor estudado estruturalmente é o B, responsável por 12% das infecções e predominante nos países desenvolvidos (Estados Unidos, Japão e países da Europa). Dessa forma, esse projeto visa à obtenção da estrutura tridimensional da protease de HIV-1 do subtipo C, através de difração de raios X, o que permitirá, junto com resultados já obtidos pelo grupo, inferir informações a respeito das mudanças estruturais e conformacionais na protease do subtipo C em comparação com o subtipo B, que levam à resistência aos inibidores comerciais. Esperamos que estes estudos contribuam para a melhora das condições de desenvolvimento racional de fármacos mais específicos para este subtipo de HIV. Por outro lado, a realização do trabalho proporcionará à aluna o contato e aprendizado das várias técnicas relacionadas à resolução estrutural de proteínas, complementando a formação adquirida durante a iniciação científica. (AU) | |
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