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Estudo da associacao da tiorredoxina com as erk1/2 map quinases durante a migracao nuclear da tiorredoxina induzida por oxido nitrico.

Processo: 06/53791-1
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Mestrado
Data de Início da vigência: 01 de setembro de 2006
Data de Término da vigência: 31 de agosto de 2008
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Metabolismo e Bioenergética
Pesquisador responsável:Hugo Pequeno Monteiro
Beneficiário:Fernando Toshio Ogata
Instituição Sede: Escola Paulista de Medicina (EPM). Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. São Paulo , SP, Brasil
Assunto(s):Transdução de sinais   Sinalização redox   Óxido nítrico
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Cnacer | Map Quinases | Oxido Nitrico | Sinalizacao Celular | Sinalizacao Redox | Tiorredoxina

Resumo

A proteína Tiorredoxina (TRX), cujo peso molecular é de aproximadamente 13kDa, é multifuncional. Entretanto, sua principal função está diretamente relacionada ao controle do estado de óxido-redução da célula. A proteína pode ser encontrada na mitocôndria e no citoplasma e sob condições de estresse oxidativo pode migrar para o núcleo. , Recentemente nosso grupo documentou a participação da via de sinalização p21Ras - ERK1/2 MAP quinases na migração nuclear da TRX quando expusemos células HeLa à concentrações milimolares do nitrosotiol S-nitroso-N-acetilpenicilamina, caracterizando assim uma condição de estresse nitrosativo (Monteiro et al., 2004). Outros estudos realizados com células neuronais estimuladas a produzir oxido nítrico enfatizaram a importância da atividade das ERK1/2 no processo de translocação nuclear da TRX (Bai et al, 2003). Muitos estudos têm descrito a translocação nuclear da TRX sob condições de estresse. Entretanto, este mecanismo ainda está para ser elucidado. Sendo assim, nossa proposta de trabalho visa verificar se, sob condições de estresse nitrosativo, as proteínas ERK e TRX migram associadas para o núcleo e se o impedimento da translocação nuclear de ERK ativada é importante para a migração de TRX. Ao respondermos a estas indagações estaremos contribuindo para a elucidação do mecanismo de translocação nuclear da TRX sob condições de estresse. (AU)

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
OGATA, FERNANDO TOSHIO; BATISTA, WAGNER LUIZ; SARTORI, ADRIANO; GESTEIRA, TARSIS FERREIRA; MASUTANI, HIROSHI; ARAI, ROBERTO JUN; YODOI, JUNJI; STERN, ARNOLD; MONTEIRO, HUGO PEQUENO. Nitrosative/Oxidative Stress Conditions Regulate Thioredoxin-Interacting Protein (TXNIP) Expression and Thioredoxin-1 (TRX-1) Nuclear Localization. PLoS One, v. 8, n. 12, . (09/50708-4, 07/59617-6, 06/53791-1, 12/10470-1, 09/52730-7)