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Purificacao, caracterizacao bioquimica e fisiologica de lectinas de plantas do genero bauhinia e sua acao sobre linhagens celulares tumorigenicas.

Processo: 07/58929-4
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de março de 2008
Data de Término da vigência: 31 de janeiro de 2012
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
Pesquisador responsável:Maria Luiza Vilela Oliva
Beneficiário:Mariana Cristina Cabral Silva
Instituição Sede: Instituto Nacional de Farmacologia (INFAR). Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. São Paulo , SP, Brasil
Assunto(s):Enzimas proteolíticas   Peptídeo hidrolases   Glicoproteínas   Hemostasia   Neoplasias
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Agregacao | Cancer | Enzimas Proteoliticas | Glicoproteinas | Hemostasia | Proteinases

Resumo

Lectinas são proteínas ou glicoproteínas de origem não imunológica que se ligam reversivelmente a carboidratos com características especificas. Possuem a habilidade de induzir o fenômeno de aglutinação celular e estão presentes em múltiplas formas moleculares. O objetivo do trabalho é purificar, caracterizar bioquimicamente e fisiologicamente lectinas de plantas do gênero Bauhinia e sua ação sobre linhagens celulares tumorigênicas. Extratos e frações obtidas por fracionamento com sulfato de amônio serão submetidos a atividade hemaglutinante. A fração contendo melhor atividade será submetida a diferentes métodos cromatográficos para purificação. A lectina obtida será caracterizada por eletroforese, seqüenciamento do seu N-terminal, dicroísmo circular, para determinação de estruturas secundárias, e fluorescência. Quanto ao papel fisiológico, a lectina será estudada com ensaios hemostáticos para verificarmos se ocorrerá alteração, tanto nos tempos de coagulação quanto na agregação plaquetaria A atividades antitumoral também será investigada em diferentes linhagens celulares. Embora tenha sido caracterizado lectinas de algumas espécies de Bauhinia (Silva et al., 2007), os efeitos em células tumorais e na hemostasia ainda necessitam serem investigados. Desta forma, este estudo representa uma possibilidade importante para avaliar comparativamente a ação de compostos isolados de uma mesma família de planta mas de espécies diferentes, no caso um inibidor de proteinase e uma lectina. (AU)

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
SILVA, MARIANA C. C.; DE PAULA, CLAUDIA A. A.; FERREIRA, JOANA G.; PAREDES-GAMERO, EDGAR J.; VAZ, ANGELA M. S. F.; SAMPAIO, MISAKO U.; CORREIA, MARIA TEREZA S.; OLIVA, MARIA LUIZA V.. Bauhinia forficata lectin (BfL) induces cell death and inhibits integrin-mediated adhesion on MCF7 human breast cancer cells. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-GENERAL SUBJECTS, v. 1840, n. 7, p. 2262-2271, . (12/06366-4, 07/58929-4, 09/53766-5)
SILVA, MARIANA C. C.; SANTANA, LUCIMEIRE A.; MENTELE, REINHARD; FERREIRA, RODRIGO S.; DE MIRANDA, ANTONIO; SILVA-LUCCA, ROSEMEIRE A.; SAMPAIO, MISAKO U.; CORREIA, MARIA T. S.; OLIVA, MARIA L. V.. Purification, primary structure and potential functions of a novel lectin from Bauhinia forficata seeds. Process Biochemistry, v. 47, n. 7, p. 1049-1059, . (07/58929-4, 09/53766-5)