| Processo: | 11/05712-3 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado Direto |
| Data de Início da vigência: | 01 de setembro de 2011 |
| Data de Término da vigência: | 31 de agosto de 2016 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular |
| Pesquisador responsável: | Igor Polikarpov |
| Beneficiário: | Andre Schutzer de Godoy |
| Instituição Sede: | Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 08/56255-9 - Structure and function of enzymes and auxiliary proteins from Trichoderma, active in cell-wall hydrolysis, AP.BIOEN.TEM |
| Bolsa(s) vinculada(s): | 15/08406-1 - Caracterização bioquímica e estrutural de novas enzimas auxiliares identificadas por técnicas de metasecretoma, BE.EP.DD |
| Assunto(s): | Cristalografia de proteínas Hidrólise enzimática Síntese enzimática Prebióticos beta-Galactosidase |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | beta-galactosidase | Cristalografia de Proteínas | Estudos de relação estrutura-função | Hidrólise e síntese enzimática | Prebióticos e oligosacarídeos | Cristalografia de proteínas |
Resumo Hidrolases de glicosídeos pertencem a um grupo bastante diversificado de enzimas que atuam em ligações glicosídicas. Baseado na sua classificação estrutural conhece-se atualmente mais de 120 famílias de hidrolases de glicosídeos. Nossa proposta é estudar as enzimas ²-galactosidases de Xanthomonas campestris, visando elucidar seu mecanismo de ação enzimática e suas propriedades bioquímicas, biofísicas e estruturais. Pretendemos também comparar as mesmas com as da ²-galactosidase do Penicillium, por nos resolvida anteriormente, bem como outras ²-galactosidases caracterizadas molecularmente até o momento. Além disso, objetivamos modificar ²-galactosidases de Xanthomonas campestris usando mutagenese sítio-dirigida, visando compreender o mecanismo de ação e modular a atividade catalítica dessa enzima tanto na hidrólise, como na síntese de oligossacarídeos. Esperamos que determinação de estruturas destas enzimas e sua análise funcional permitirão entender melhor as relações estrutura-função que governam estas hidrolases de glicosídeos e suas propriedades físico-químicas que conferem o balanço de atividades hidrolíticas e transgalactosílicas desta classe de enzimas. (AU) | |
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