Rastreamento das ações moleculares do aminoácido hipusina

Resumo

O aminoácido hipusina foi identificado pela primeira vez em 1971, a partir de extrato de cérebro bovino. Posteriormente, este aminoácido foi encontrado em fígado, rim, músculo e sangue de outros mamíferos. Além da forma livre, a hipusina é utilizada para a formação do dipeptídeo a-(g-aminobutiril)-hipusina (GABA-hipusina). Importante destacar que o GABA é o neurotransmissor inibitório mais representativo do sistema nervoso central. Nota-se que o dipeptídeo GABA-hipusina apresenta relação estrutural parcial com o dipeptídeo GABA-histidina (homocarnosina). A homocarnosina é amplamente estudada e apresenta atividades antioxidantes, neurotransmissora e quelante de metais, sendo considerada um importante modulador da excitabilidade neuronal. O aminoácido hipusina é formado a partir de uma modificação pós-traducional que ocorre no fator de início de tradução de eucariotos 5A (eIF5A) e a forma livre é derivada da degradação desta proteína. A proteína eIF5A é a única descrita que apresenta o resíduo de aminoácido hipusina, o qual é essencial para sua atividade. Neste contexto, apesar de hipusina e GABA-hipusina terem sido descobertos na década de 70 e 80, respectivamente, ainda são desconhecidas suas atividades biológicas. O presente projeto tem como objetivo caracterizar a distribuição de hipusina e GABA-hipusina em diferentes tecidos de ratos e avaliar os efeitos celulares do aminoácido hipusina em células cerebrais, visando à identificação de potenciais propriedades biotecnológicas. (AU)