Structural complementarity of distance constraints obtained from chemical cross-linking and amino acid coevolution

Autor(es)

dos Santos, Ricardo N. ^{[1, 2]} ; Bottino, Guilherme F. ^{[1, 2]} ; Gozzo, Fabio C. ^[1] ; Morcos, Faruck ^{[3, 4]} ; Martinez, Leandro ^{[1, 2]}

Afiliação do(s) autor(es)

^[1] Univ Estadual Campinas, Inst Chem, Campinas, SP - Brazil

^[2] Univ Estadual Campinas, Ctr Comp Engn & Sci, Campinas, SP - Brazil

^[3] Univ Texas Dallas, Dept Biol Sci, Richardson, TX 75083 - USA

^[4] Univ Texas Dallas, Dept Bioengn, Richardson, TX 75083 - USA

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS; v. 88, n. 4 NOV 2019.
• Citações Web of Science: 0

Resumo

The analysis of amino acid coevolution has emerged as a practical method for protein structural modeling by providing structural contact information from alignments of amino acid sequences. In parallel, chemical cross-linking/mass spectrometry (XLMS) has gained attention as a universally applicable method for obtaining low-resolution distance constraints to model the quaternary arrangements of proteins, and more recently even protein tertiary structures. Here, we show that the structural information obtained by XLMS and coevolutionary analysis are effectively complementary: the distance constraints obtained by each method are almost exclusively associated with non-coincident pairs of residues, and modeling results obtained by the combination of both sets are improved relative to considering the same total number of constraints of a single type. The structural rationale behind the complementarity of the distance constraints is discussed and illustrated for a representative set of proteins with different sizes and folds. (AU)

• Processo FAPESP: 18/14274-9 - Determinação de estruturas de proteínas usando restrições de distância obtidas de experimentos de ligação cruzada: métodos computacionais e aplicações
• Beneficiário: Leandro Martinez
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 10/16947-9 - Estrutura, dinâmica e função em proteínas: simulação computacional e desenvolvimento de algoritmos
• Beneficiário: Leandro Martinez
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 15/13667-9 - Estudos de sistemas multiméricos de proteínas através de cross-linking, espectrometria de massas e modelagem molecular
• Beneficiário: Ricardo Nascimento dos Santos
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 18/24293-0 - Métodos computacionais de otimização
• Beneficiário: Sandra Augusta Santos
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático
• Processo FAPESP: 13/08293-7 - CECC - Centro de Engenharia e Ciências Computacionais
• Beneficiário: Munir Salomao Skaf
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Centros de Pesquisa, Inovação e Difusão - CEPIDs
• Processo FAPESP: 14/17264-3 - Novas fronteiras em proteômica estrutural: caracterizando estruturas de proteínas e complexos proteicos por espectrometria de massas
• Beneficiário: Fabio Cesar Gozzo
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático