Human HSP70-escort protein 1 (hHep1) interacts with negatively charged lipid bilayers and cell membranes

Autor(es)

Moritz, Milene N. O. ; Dores-Silva, Paulo R. ; Coto, Amanda L. S. ; Selistre-de-Araujo, Heloisa S. ; Leitao, Andrei ; Cauvi, David M. ; De Maio, Antonio ; Carra, Serena ; Borges, Julio Cesar

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: CELL STRESS & CHAPERONES; v. 28, n. 6, p. 12-pg., 2023-11-25.

Resumo

Human Hsp70-escort protein 1 (hHep1) is a cochaperone that assists in the function and stability of mitochondrial HSPA9. Similar to HSPA9, hHep1 is located outside the mitochondria and can interact with liposomes. In this study, we further investigated the structural and thermodynamic behavior of interactions between hHep1 and negatively charged liposomes, as well as interactions with cellular membranes. Our results showed that hHep1 interacts peripherally with liposomes formed by phosphatidylserine and cardiolipin and remains partially structured, exhibiting similar affinities for both. In addition, after being added to the cell membrane, recombinant hHep1 was incorporated by cells in a dose-dependent manner. Interestingly, the association of HSPA9 with hHep1 improved the incorporation of these proteins into the lipid bilayer. These results demonstrated that hHep1 can interact with lipids also present in the plasma membrane, indicating roles for this cochaperone outside of mitochondria. (AU)

• Processo FAPESP: 21/12775-3 - O papel da hHep1/Hsp70s no controle de qualidade de proteínas e na regulação da dinâmica de condensados sob estresse proteotóxico
• Beneficiário: Milene Nóbrega de Oliveira Moritz
• Modalidade de apoio: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 17/26131-5 - Chaperoma: estudo da relação entre a estrutura dos seus componentes e a manutenção da proteostase
• Beneficiário: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático
• Processo FAPESP: 14/16646-0 - Mortalina humana: interação com co-chaperonas, p53 e mutantes, cinética de agregação, regulação/modulação e secreção por vesículas
• Beneficiário: Paulo Roberto das Dores da Silva
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 16/22477-1 - Mortalina humana: interação com lipossomos, membrana mitocondrial, beta-amiloides e efeito de sua presença na toxicidade de beta-amiloides em neurônios
• Beneficiário: Paulo Roberto das Dores da Silva
• Modalidade de apoio: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular
• Beneficiário: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático
• Processo FAPESP: 19/22422-0 - Estudo funcional celular dos oligômeros de alta massa molecular da mortalina e dos efeitos das co-chaperonas mitocondriais na sua estrutura
• Beneficiário: Milene Nóbrega de Oliveira Moritz
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 17/07335-9 - Estudos das isoformas da HSP70 humana residentes no citoplasma e mitocôndria e de seus oligômeros de alta massa molecular: interação com co-chaperonas e proteínas clientes
• Beneficiário: Julio Cesar Borges
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular