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Aspectos moleculares do sensor de voltagem de canais iônicos: estrutura cinética e evolução

Resumo

Sinais elétricos constituem um dos principais meios de comunicação no sistema neural e em outros tecidos excitáveis, sendo os canais sensíveis a voltagem responsáveis pela iniciação e propagação dos impulsos elétricos. Canais sensíveis a voltagem ainda participam de uma série de processos relacionados a homeostase do organismo tais como controle das concentrações intracelulares de cálcio e hidrogênio. Por esses motivos, suas propriedades físicas e sua interação com agentes químicos têm sido extensamente estudadas nas últimas décadas. Os canais sensíveis a voltagem existem em três estados funcionais dependendo da voltagem através da membrana: fechado, aberto ou inativado. O avanço de técnicas de biologia molecular, eletrofisiologia e cristalografia impulsionaram os estudos de canais ao nível molecular. Entretanto, estudos da relação estrutura/estado funcional ainda são escassos na literatura e pouco difundidos no Brasil. Aproveitando minha experiência adquirida no Department of Physiology da University of Wisconsin, pretendemos abrir uma nova linha de pesquisa no Departamento de Biofísica da Unifesp com enfoque em estudos da relação estrutura/função de canais iônicos. Os tópicos de pesquisa abordados neste Auxílio tem interesse específico na atividade do sensor de voltagem de canais sensíveis a voltagem e abrangem: i) o acoplamento entre o sensor de voltagem e o poro de canais para potássio; ii) a caracterização funcional dos resíduos carregados negativamente do sensor de voltagem do domínio IV para a inativação de canais para sódio e; iii) a análise co-evolutiva de canais para prótons sensíveis a voltagem. (AU)

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre o auxílio:
Cientistas fazem descoberta importante sobre funcionamento de canais de sódio 

Publicações científicas (5)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
PANINKA, ROLF MATIAS; CARLOS-LIMA, ESTEVAO; LINDSEY, SUSAN C.; KUNII, ILDA S.; DIAS-DA-SILVA, MAGNUS R.; ARCISIO-MIRANDA, MANOEL. DOWN-REGULATION OF Kir2.6 CHANNEL BY C-TERMINI MUTATION D252N AND ITS ASSOCIATION WITH THE SUSCEPTIBILITY TO THYROTOXIC PERIODIC PARALYSIS. Neuroscience, v. 346, p. 197-202, MAR 27 2017. Citações Web of Science: 3.
PANINKA, ROLF M.; MAZZOTTI, DIEGO R.; KIZYS, MARINA M. L.; VIDI, ANGELA C.; RODRIGUES, HELIO; SILVA, SILAS P.; KUNII, ILDA S.; FURUZAWA, GILBERTO K.; ARCISIO-MIRANDA, MANOEL; DIAS-DA-SILVA, MAGNUS R. Whole genome and exome sequencing realignment supports the assignment of KCNJ12, KCNJ17, and KCNJ18 paralogous genes in thyrotoxic periodic paralysis locus: functional characterization of two polymorphic Kir2.6 isoforms. Molecular Genetics and Genomics, v. 291, n. 4, p. 1535-1544, AUG 2016. Citações Web of Science: 4.
RIBEIRO-SILVA, LUISA; QUEIROZ, FERNANDA OLIVEIRA; BRITO DA SILVA, ANNIELLE MENDES; HIRATA, APARECIDA EMIKO; ARCISIO-MIRANDA, MANOEL. Voltage-Gated Proton Channel in Human Glioblastoma Multiforme Cells. ACS Chemical Neuroscience, v. 7, n. 7, p. 864-869, JUL 2016. Citações Web of Science: 3.
DOS SANTOS CABRERA, MARCIA PEREZ; BALDISSERA, GISELE; SILVA-GONCALVES, LAIZ DA COSTA; DE SOUZA, BIBIANA MONSON; RISKE, KARIN A.; PALMA, MARIO SERGIO; RUGGIERO, JOSE ROBERTO; ARCISIO-MIRANDA, MANOEL. Combining Experimental Evidence and Molecular Dynamic Simulations To Understand the Mechanism of Action of the Antimicrobial Octapeptide Jelleine-I. BIOCHEMISTRY, v. 53, n. 29, p. 4857-4868, JUL 29 2014. Citações Web of Science: 8.
DOS SANTOS CABRERA, MARCIA PEREZ; ARCISIO-MIRANDA, MANOEL; GORJAO, RENATA; LEITE, NATALIA BUENO; DE SOUZA, BIBIANA MONSON; CURI, RUI; PROCOPIO, JOAQUIM; RUGGIERO NETO, JOAO; PALMA, MARIO SERGIO. Influence of the Bilayer Composition on the Binding and Membrane Disrupting Effect of Polybia-MP1, an Antimicrobial Mastoparan Peptide with Leukemic T-Lymphocyte Cell Selectivity. BIOCHEMISTRY, v. 51, n. 24, p. 4898-4908, JUN 19 2012. Citações Web of Science: 18.

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