Diferenças estruturais entre duas SVMPs de classe P-I do veneno de Bothrops neuwiedi

• Processo: 14/13592-6
• Modalidade de apoio: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado
• Data de Início da vigência: 02 de março de 2015
• Data de Término da vigência: 01 de outubro de 2015
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica
• Pesquisador responsável: Ana Maria Moura da Silva
• Beneficiário: Juliana Lech Bernardoni
• Supervisor: R. Manjunatha Kini
• Instituição Sede: Instituto Butantan. Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
• Instituição Anfitriã: National University of Singapore (NUS), Cingapura
• Vinculado à bolsa: 12/23018-0 - Vantagens adaptativas da presença de diferentes metaloproteinases na composição dos venenos botrópicos e implicações dessa variabilidade nos acidentes ofídicos, BP.DR
• Assunto(s): Serpentes Venenos de serpentes
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Bothrops neuwiedi | estrutura tridimensional | sequenciamento | SVMPs de classe P-I | Bioquímica

Resumo

Destacam-se como principais componentes do veneno de serpentes do gênero Bothrops as proteases, como metaloproteinases e serinoproteinases, fosfolipases A2 e lectinas. Entre estes componentes, as metaloproteinases (SVMPs) são as mais abundantes na maioria dos venenos botrópicos atingindo 38% do total de componentes do veneno de B. pauloensis. Diferentes condições como filogenia, ontogenia, sexo, ambiente ou dieta podem alterar a composição dos venenos, principalmente quanto ao tipo e abundância das SVMPs. Sua ação está relacionada com a proteólise dos componentes da matriz extracelular, proteínas plasmáticas e proteínas de superfície celular. Em nosso projeto de Mestrado, identificamos a presença de várias SVMPs no veneno de B. neuwiedi que além de diferenças estruturais, mostraram ação em diferentes alvos do sistema de coagulação de mamíferos. Por exemplo, duas SVMPs de classe P-I foram isoladas e suas sequências parciais de aminoácidos (40%) foram idênticas, embora apresentassem pI e funções diferentes. Nosso objetivo neste projeto é elucidar as sequências de aminoácidos completas destas duas SVMPs e sua estrutura tridimensional, a fim de compreender as diferenças funcionais entre estas enzimas. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

SOUSA, LEIJIANE F.; PORTES-JUNIOR, JOSE A.; NICOLAU, CAROLINA A.; BERNARDONI, JULIANA L.; NISHIYAMA-, JR., MILTON Y.; AMAZONAS, DIANA R.; FREITAS-DE-SOUSA, LUCIANA A.; MOURAO, ROSA H. V.; CHALKIDIS, HIPOCRATES M.; VALENTE, RICHARD H.; et al. Functional proteomic analyses of Bothrops atrox venom reveals phenotypes associated with habitat variation in the Amazon. JOURNAL OF PROTEOMICS, v. 159, p. 32-46, APR 21 2017. (14/13124-2, 12/16277-9, 14/26058-8, 14/13592-6)