Efeito da polimerizacao por transglutaminase e da proteolise na estrutura e antigenicidade da beta-lactoglobulina

Resumo

Tratamento térmico, aplicação de alta pressão ou hidrólise enzimática podem alterar epítopos presentes nas proteínas e têm sido estudados com objetivo de se obter produtos com menor potencial antigênico, porém ainda com sucesso limitado. A enzima transglutaminase (TG), que catalisa reação de ligação cruzada inter ou intramolecular em diversas proteínas, também tem sido utilizada para redução da antigenicidade de proteínas alimentares. A associação da hidrólise enzimática com polimerização por TG é uma estratégia ainda pouco explorada, mas que oferece boas perspectivas para redução da antigenicidade de proteínas. O leite bovino contém proteínas que são capazes de induzir resposta imunológica, entre elas, a ß-lactoglubulina (ß-Lg), é um das mais antigênicas. Trabalho em desenvolvimento em nossos laboratórios, mostrou que a polimerização da ß-Lg com a TG é promovida tanto pelo tratamento térmico prévio como quando a reação ocorre na presença de Cys, porém a resposta antigênica, avaliada por teste ELISA e Immunoblotting, foi reduzida expressivamente quando a proteína foi polimerizada na presença de Cys. Este resultado, embora bastante promissor, ainda precisa de esclarecimentos, principalmente em relação à caracterização dos polímeros e dos determinantes antigênicos na estrutura da proteína modificada. Adicionalmente, é necessário buscar formas de reduzir ainda mais a antigenicidade desta proteína. Diante disso, o presente projeto tem como objetivos obter e caracterizar ß-Lg polimerizada por TG e a ß-Lg polimerizada pré e pós hidrólise enzimática com diferentes proteases avaliar o efeito destes processos na antigenicidade da ß-Lg. (AU)