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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

pH and Charged Mutations Modulate Cold Shock Protein Folding and Stability: A Constant pH Monte Carlo Study

Texto completo
Autor(es):
de Oliveira, Vinicius M. [1] ; Caetano, Daniel L. Z. [2] ; da Silva, Fernando B. [2] ; Mouro, Paulo R. [2] ; de Oliveira, Jr., Antonio B. [2] ; de Carvalho, Sidney J. [2] ; Leite, Vitor B. P. [3, 2]
Número total de Autores: 7
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Brazilian Biosci Natl Lab, Natl Ctr Res Energy & Mat, LNBio CNPEM, BR-13083970 Campinas, SP - Brazil
[2] Sao Paulo State Univ UNESP, Inst Biosci Humanities & Exact Sci, Dept Phys, BR-15054000 Sao Jose Do Rio Preto, SP - Brazil
[3] Rice Univ, Ctr Theoret Biol Phys, Houston, TX 77005 - USA
Número total de Afiliações: 3
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: JOURNAL OF CHEMICAL THEORY AND COMPUTATION; v. 16, n. 1, p. 765-772, JAN 2020.
Citações Web of Science: 0
Resumo

The folding and stability of proteins is a fundamental problem in several research fields. In the present paper, we have used different computational approaches to study the effects caused by changes in pH and for charged mutations in cold shock proteins from Bacillus subtilis (Bs-CspB). First, we have investigated the contribution of each ionizable residue for these proteins to their thermal stability using the TKSA-MC, a Web server for rational mutation via optimizing the protein charge interactions. Based on these results, we have proposed a new mutation in an already optimized Bs-CspB variant. We have evaluated the effects of this new mutation in the folding energy landscape using structure-based models in Monte Carlo simulation at constant pH, SBM-CpHMC. Our results using this approach have indicated that the charge rearrangements already in the unfolded state are critical to the thermal stability of Bs-CspB. Furthermore, the conjunction of these simplified methods was able not only to predict stabilizing mutations in different pHs but also to provide essential information about their effects in each stage of protein folding. (AU)

Processo FAPESP: 16/19766-1 - Relevo de superfícies de energia de macromoléculas biológicas com aplicações em biotecnologia e em biomedicina
Beneficiário:Vitor Barbanti Pereira Leite
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 18/18668-1 - Visualização do relevo de superfícies de energia de macromoléculas biológicas
Beneficiário:Vitor Barbanti Pereira Leite
Linha de fomento: Bolsas no Exterior - Pesquisa
Processo FAPESP: 18/11614-3 - Efeito de Mutações Câncer-Ativadoras e de pH na Transição Funcional do Receptor de Estrógeno
Beneficiário:Vinicius Martins de Oliveira
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Processo FAPESP: 18/01841-2 - Estudo por Simulação Computacional da Interação entre Polieletrólitos e Macromoléculas
Beneficiário:Sidney Jurado de Carvalho
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular