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Análise dos sub-proteomas de proteinases e de toxinas com afinidade pela heparina de oito venenos de Bothrops. "Analysis of the subproteomes of proteinases and heparin-binding toxins of eight Bothrops venoms".

Processo: 09/01503-0
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Publicações científicas - Artigo
Vigência: 01 de abril de 2009 - 30 de setembro de 2009
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica
Pesquisador responsável:Solange Maria de Toledo Serrano
Beneficiário:Solange Maria de Toledo Serrano
Instituição-sede: Instituto Butantan. Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
Assunto(s):Proteômica  Venenos de serpentes  Peptídeo hidrolases  Bothrops  Envenenamento 

Resumo

Venenos de serpentes viperídeas apresentam os mais complexos proteomas e impõem um grande desafio para sua caracterização em termos de se compreender a natureza de seus componentes e o quadro patológico verificado no envenenamento, que é caracterizado por efeitos locais e sistêmicos. Neste trabalho, avaliamos a complexidade de oito venenos do gênero Bothrops pro eletroforese bidimensional (2DE), e seus sub-proteomas de proteinases foram explorados por Western blot bidimensional e zimografia de gelatina bidimensional, que mostraram uma grande diversidade de perfis. A heparina é um glicosaminoglicano sulfatado que é liberado por mastócitos e está envolvido em processos anticoagulantes e antiinflamatórios. Assim exploramos a hipótese de que a heparina liberada durante o processo de envenenamento pudesse interagir com as toxinas e interferir com a patogênese do veneno. Primeiramente, analisamos os oito venenos botrópicos e identificamos por espectrometria de massas o sub-proteoma de toxinas que se ligam com alta afinidade à heparina como sendo composto por serinoproteinases e lectinas do tipo C. Em seguida exploramos as toxinas do veneno da B. jararaca que se ligam à heparina em condições fisológicas e identificamos uma relação entre os sub-proteomas de proteinases e aquele das toxinas com afinidade por esse glicosaminoglicamo. Somente a fração de toxinas que não se ligou à heparina mostrou atividades hemorrágica e letal, enquanto que a fração de toxinas que se ligou à heparina continha principalmente serinoproteinases associadas com as atividades coagulante e fibrinogenolítica. Esses resultados sugerem que a interação de componentes do veneno da B. jararaca com a heparina in vivo tem um efeito minoritário sobre a toxicidade do veneno. (AU)