Interação de peptídeos antimicrobianos com membranas modelo.

• Processo: 10/11671-5
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de dezembro de 2010
• Data de Término da vigência: 30 de novembro de 2015
• Área de conhecimento: Ciências Exatas e da Terra - Física - Física da Matéria Condensada
• Pesquisador responsável: Maria Teresa Moura Lamy
• Beneficiário: Thais Azevedo Enoki Liarte
• Instituição Sede: Instituto de Física (IF). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 07/56480-0 - Síntese e estudos de peptídeos e análogos envolvidos principalmente no sistema renina-angiotensina e calicreína-cinina, AP.TEM
• Bolsa(s) vinculada(s): 13/00473-6 - Interação de peptídeos antimicrobianos em membranas modelos com coexistência de domínios lipídicos, BE.EP.DR
• Assunto(s): Biofísica Peptídeos catiônicos antimicrobianos Espalhamento de radiação Análise espectroscópica
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: espalhamento de luz | estrutura de bicamadas lipídicas | interação peptídeo - membrana | peptídeos antimicrobianos | sondas fluorescentes e paramagnéticas | técnicas espectroscópicas | Biofísica Molecular

Resumo

Este é um projeto interdisciplinar, que propõe a utilização de técnicas físicas no estudo estrutural da interação de peptídeos antimicrobianos com sistemas miméticos de membranas celulares. Ele será desenvolvido no Laboratório de Biofísica do IFUSP, em colaboração com o Departamento de Biofísica da UNIFESP, e insere-se ao projeto temático (Processo 07/56480-0, denominado: "Sintese e Estudos de peptídeos e analogos envolvidos principalmente no sistema renina-angiotensina e calicreina-cinina"), do qual o Prof. Antonio Miranda faz parte. Os peptídeos antimicrobianos possuem um grande potencial para serem utilizados como substitutos dos antibióticos convencionais, pois apresentam grande afinidade pelas membranas de microrganismos e sua atuação na membrana lipídica leva à lise celular e consequente morte do patógeno. Diferentes peptídeos serão investigados neste projeto, todos sintetizados no laboratório do Prof. Antonio Miranda, (UNIFESP). O principal peptídeo estudado será a Gomesina (Gm), um peptídeo isolado da hemolinfa da aranha brasileira Acanthoscurria gomesiana, que possui eficiente atividade lítica contra bactérias, fungos e parasitas, e ainda possui atividade antitumoral. Um de seus análogos, a Gomesina linear (GmL, [Ser2,6,11,15]-Gm) apresenta atividade hemolítica (ação contra eritrócitos humanos) reduzida. Além da Gm e da GmL pretendemos estudar outros análogos da Gomesina assim como outros peptídeos antimicrobianos, como a Protegrina (PG-1), de leucócitos de suínos, e a Magainina (MG-2), presente na pele do sapo africano Xenopus laevis. Considerando que a atividade destes peptídeos é relacionada a alterações estruturais causadas na bicamada lipídica da membrana celular, pretendemos estudar diferentes sistemas lipídicos, que mimetizem membranas biológicas de bactérias e animais, a fim de monitorar as alterações estruturais causadas pelos peptídeos. Temos como objetivo final compreender melhor a relação entre a estrutura do peptídeo e sua função, para auxiliar no desenvolvimento de análogos mais efetivos e menos tóxicos.

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

ENOKI, THAIS A.; MOREIRA-SILVA, ISABELA; LORENZON, ESTEBAN N.; CILLI, EDUARDO M.; PEREZ, KATIA R.; RISKE, KARIN A.; TERESA LAMY, M.. Antimicrobial Peptide K-0-W-6-Hya1 Induces Stable Structurally Modified Lipid Domains in Anionic Membranes. Langmuir, v. 34, n. 5, p. 2014-2025, FEB 6 2018. (13/14419-3, 10/11671-5)

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

LIARTE, Thais Azevedo Enoki. Estudos da interação do peptídeo antimicrobiano KHya1 com membranas modelo. 2016. Tese de Doutorado - Universidade de São Paulo (USP). Instituto de Física (IF/SBI) São Paulo.