| Processo: | 16/19712-9 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 01 de novembro de 2016 |
| Data de Término da vigência: | 30 de setembro de 2020 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular |
| Pesquisador responsável: | Glaucius Oliva |
| Beneficiário: | Andre Schutzer de Godoy |
| Instituição Sede: | Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 13/07600-3 - CIBFar - Centro de Inovação em Biodiversidade e Fármacos, AP.CEPID |
| Assunto(s): | Biologia estrutural Planejamento de fármacos Desenvolvimento de fármacos Antivirais Vírus Zika Proteínas do capsídeo Proteínas do envelope viral Cristalografia de proteínas |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Cristalografia de Proteínas | desenvolvimento de antígenos virais específicos | planejamento e desenvolvimento de fármacos | proteinas do envelope e capsídeo | Proteínas Não-estruturais | Zika vírus | Biologia Estrutural e Planejamento de Fármacos |
Resumo A Febre Zika, causada pelo Zika Vírus (ZIKV), é uma doença emergente que em 2016 atingiu todos os continentes do globo, alcançando o estado de pandemia. Além dos sintomas similares aos da Dengue, a infecção pelo ZIKV também pode causar a má formação em fetos e problemas neurológicos em adultos, como a Síndrome de Guillain-Barré. Apesar dos esforços mundiais, os mecanismos de transmissão, replicação, evasão do sistema imunológico e efeitos deletérios do ZIKV não são bem compreendidos. Até o momento não existem tratamentos ou formas eficientes de erradicação do vírus, sendo que a prevenção e controle das populações de mosquito transmissor são as únicas formas de combate ao ZIKV. O ZIKV é um retrovírus de cadeia positiva, onde o material genético codifica uma poliproteína que forma dez proteínas maduras. Destas, duas formam o envelope viral, uma o capsídeo, e outras sete estão envolvidas no processo de replicação do vírus. As proteínas de envelope, e as proteínas NS1-dominio ladder, NS3-protease e NS5-methyltransferase já tiveram partes de suas estruturas cristalográficas resolvidas. Nossa proposta é estudar prioritariamente as proteínas cujas estruturas não estão disponíveis utilizando técnicas de Biologia Molecular e cristalografia de raio-X, a fim de determinar as estruturas tridimensionais das mesmas. Vamos também buscar expressar e cristalizar as proteínas já relatadas na literatura, pois o interesse maior do nosso grupo é a busca por ligantes candidatos a fármacos antivirais, usando a metodologia do planejamento de ligantes baseado na estrutura do receptor. Esse projeto está vinculado ao projeto CEPID CIBFar da FAPESP, e tem também como objetivo estabelecer uma base no grupo para estudos de vírus. (AU) | |
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