| Processo: | 17/09929-3 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado Direto |
| Data de Início da vigência: | 01 de agosto de 2017 |
| Data de Término da vigência: | 30 de setembro de 2020 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular |
| Pesquisador responsável: | Solange Maria de Toledo Serrano |
| Beneficiário: | Carolina Brás Costa |
| Instituição Sede: | Instituto Butantan. São Paulo , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 13/07467-1 - CeTICS - Centro de Toxinas, Imuno-Resposta e Sinalização Celular, AP.CEPID |
| Bolsa(s) vinculada(s): | 19/24760-0 - Análise da função do ácido siálico presente em glicanos de proteinases de venenos do gênero Bothrops, BE.EP.DD |
| Assunto(s): | Proteômica Venenos de serpentes Bothrops Proteoma Toxinas Glicosilação Espectrometria de massas |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Espectrometria de massas | Glicoproteoma | glicosilação | protease | Proteoma | veneno de serpente | Proteômica |
Resumo A variabilidade estrutural é uma característica de venenos de serpentes, e a glicosilação é uma das principais modificações pós-traducionais que contribui para a diversificação de seus proteomas. Estudos recentes de nosso grupo, sobre o papel da glicosilação nos eventos de especiação de venenos no gênero Bothrops, sugerem sua conservação, em paralelo com outros marcadores moleculares que determinam sua classificação filogenética, durante a evolução. Nesse contexto, este estudo tem por objetivo principal analisar comparativamente os glicoproteomas de nove venenos do gênero Bothrops (B. cotiara, B. insularis, B. jararaca, B. moojeni, B. neuwiedi, B. jararacussu, B. erythromelas, B. atrox e B. fonsecai). As abordagens glicoproteômicas envolverão a cromatografia de afinidade utilizando as lectinas SNA (de Sambucus nigra) e MAL I (de Maackia amurensis), que mostram afinidade por unidades de ácido siálico nas posições alfa-2,6 e alfa-2,3, respectivamente, e PHA-E (de Phaseolus vulgaris) que reconhece N-acetilglucosamina, além da identificação de proteínas por espectrometria de massas. Baseando-se em resultados anteriores de nosso grupo, que mostraram o reconhecimento de fosfolipases A2, que não são glicosiladas, pelas lectinas concanavalin A, wheat germ agglutinin e peanut agglutininin, será analisada, por espectrometria de massas, a interação de fosfolipases A2 (de caráter ácido e básico) isoladas de venenos botrópicos com estas lectinas, para identificar os sítios de interação. Ainda, considerando que metaloproteinases e serinoproteinases são componentes importantes no quadro de envenenamento botrópico, e que estas classes de enzimas contêm diversos sítios de glicosilação, será avaliado o papel das unidades de ácido siálico na atividade proteolítica das mesmas. Esse projeto permitirá uma avaliação mais profunda da importância da glicosilação na evolução de venenos de serpentes. (AU) | |
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