Caracterização biofísico-química da proteína de matriz do vírus sincicial respiratório humano

• Processo: 19/08739-1
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Data de Início da vigência: 01 de agosto de 2019
• Data de Término da vigência: 28 de fevereiro de 2021
• Área de conhecimento: Ciências da Saúde - Medicina
• Pesquisador responsável: Fátima Pereira de Souza
• Beneficiário: Giovana Cavenaghi Guimarães
• Instituição Sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
• Assunto(s): Bioquímica Virologia Vírus sincicial respiratório humano Infecções respiratórias Proteínas de matriz extracelulares
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Bioquímica | mudança conformacional | Proteína M | Rsv | Virologia

Resumo

O Vírus Sincicial Respiratório Humano (hRSV) é o principal agente causador de infecções no trato respiratório inferior em crianças e idosos por todo o mundo. Pertencente à ordem Mononegavirales do gênero Orthopneumovirus, o hRSV possui genoma composto por RNA fita simples senso negativo com 10 genes que produzem 11 proteínas. A proteína de matriz (M) é essencial para o ciclo viral, uma vez que atua no processo de replicação interagindo com proteínas do complexo ribonucleoproteico (RNPs). Posteriormente a proteína M atua coordenando a transferência dos RNPs para locais de jangadas lipídicas a partir da interação com o citoesqueleto celular, auxiliando assim no brotamento e liberação de vírions. Desta forma, para que o processo de endereçamento e brotamento seja bem-sucedido, a proteína M deve interagir não apenas com as proteínas F, G e M2-1, mas também com N e P e outros mediadores celulares. A proteína M pode formar dímeros e oligômeros que conferem à partícula viral um formato filamentoso típico quando próxima a membrana celular. Desta forma, compreender as mudanças conformacionais que podem ocorrer na proteína em diferentes condições de pH, temperatura e salinidade, poderá auxiliar na compreensão do mecanismo efetivo da proteína de matriz no processo de infecção viral. Para isso, pretende-se obter a proteína M recombinante e realizar experimentos de dicroísmo circular, medidas de espalhamento de luz dinâmico (DLS) e espectroscopia de fluorescência, em diferentes condições de temperatura, pH e força iônica. O resultado do presente estudo possibilitará compreender a estabilidade, estrutura equilíbrio conformacional da proteína de matriz, propiciando assim um melhor entendimento da função e conformação estrutural da mesma durante a replicação viral. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

CARUSO, ICARO P.; GUIMARAES, GIOVANA C.; MACHADO, VITOR B.; FOSSEY, MARCELO A.; WILLBOLD, DIETER; ALMEIDA, FABIO C. L.; SOUZA, FATIMA P.. Biophysical and Dynamic Characterization of Fine-Tuned Binding of the Human Respiratory Syncytial Virus M2-1 Core Domain to Long RNAs. Journal of Virology, v. 94, n. 23, DEC 2020. (10/18169-3, 19/08739-1, 18/08900-4, 09/53989-4)

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

GUIMARÃES, Giovana Cavenaghi. Caracterização biofísico-química da proteína de matriz do vírus sincicial respiratório humano.. 2021. Dissertação de Mestrado - Universidade Estadual Paulista (Unesp). Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. São José do Rio Preto São José do Rio Preto.