| Processo: | 04/14440-3 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 01 de março de 2005 |
| Data de Término da vigência: | 28 de fevereiro de 2009 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Bioquímica de Microorganismos |
| Pesquisador responsável: | Luis Eduardo Soares Netto |
| Beneficiário: | Bruno Brasil Horta |
| Instituição Sede: | Instituto de Biociências (IB). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil |
| Assunto(s): | Xylella fastidiosa Estrutura Tióis Peroxirredoxinas |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Defesa Antioxidante | Estrutura | Peroxidos Organicos | Peroxirredoxinas | Tiois | Xylella Fastidiosa |
Resumo Uma das principais defesas de plantas ao ataque por fitopatógenos é a produção e liberação de espécies ativas de oxigênio (EAOs). Para se defender dos efeitos lesivos das EAOs, os fitopatógenos possuem mecanismos de defesa antioxidante como a síntese de enzimas antioxidantes. Dentre estas enzimas estão peroxidases cuja atividade de decomposição de peróxidos é dependente de tiól. Conhecidas como peroxirredoxinas e amplamente distribuídas em todos os grandes grupos taxonômicos, elas também são encontradas em fitopatógenos. Após o seqüenciamento do genoma da Xylella fastidiosa, o agente etiológico de fitopatogenias economicamente importantes como a Clorose Variegada dos Citros, identificaram-se diversos sistemas antioxidantes, entre eles, genes siilares aos que expressam a peroxírredoxina Q (prxQ), AhpC e Ohr (Simpson e col., 2000). Recentemente, nosso grupo caracterizou a Ohr de X. fastidiosa como uma peroxidase dependente de tiól (Cussiol e col., 2003), abrindo perspectivas para o estudo de outras peroxidases deste organismo. Neste sentido, este projeto de pesquisa tem como objetivo caracterizar bioquimicamente as peroxirredoxinas, prxQ e AhpC de X. fastidiosa, identificar seus substratos fisiológicos (entre eles, possíveis peróxidos derivados de diferentes lipídeos) e identificar seus sistemas redutores. Também pretendemos, dentro da Rede de Biologia Molecular Estrutural (SMOLBNET), caracterizar estruturalmente essas proteínas e correlacionar essas informações com a atividade bioquímica de cada uma. (AU) | |
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