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Projeto genoma estrutural.

Processo: 01/07544-9
Modalidade de apoio:Auxílio à Pesquisa - Regular
Data de Início da vigência: 01 de outubro de 2001
Data de Término da vigência: 30 de abril de 2004
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica
Pesquisador responsável:Emer Suavinho Ferro
Beneficiário:Emer Suavinho Ferro
Instituição Sede: Instituto de Ciências Biomédicas (ICB). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
Bolsa(s) vinculada(s):02/08690-1 - Genoma estrutural de metaloendoproteases - SMolBNet, BP.TT
Assunto(s):Cultura de células  Expressão de proteínas  Peptídeo hidrolases 
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Cell Culture | Neuropeptides | Protease | Protein Expression | Secretion

Resumo

O explosivo crescimento da informação gerada pelos programas de sequenciamento do genoma de diversos organismos promete oferecer uma compreensão mais global do repertório de proteínas presentes nas células e de suas funções relacionadas, de tal forma que o impacto de tais informações deverá ser enorme nas áreas das ciências médicas, biológicas e agronômicas (BRENNER, 2001). Ainda que metade das proteínas codificadas por genomas de eucariotos tenha homologia conservada em sua seqüência primária, o reconhecimento da sua funcionalidade e da dinâmica biomolecular encontra diversos obstáculos e, por vezes permanece obscuro, em grande parte porque a estrutura tridimensional de domínios protéicos é altamente mais conservada do que a seqüência primária de aminoácidos (Brenner, 2001; Orengo, et al., 1999). No Brasil, os programas de sequenciamento do genoma de organismos procariotos diversos e de expressed sequence tags de espécies de plantas e humano têm obtido destaque no meio científico por revelar um conjunto de genes, na sua maioria inéditos, que expressam proteínas cujas funções ainda não foram descobertas. Para o genoma humano estima-se que do total de 30-60 mil genes, a função de cerca de dois terços ainda é desconhecida (Gershon, 2000). A fase subseqüente de análise de genomas completos, chamada de 'Proteoma' está em andamento para vários organismos, principalmente para o genoma humano, englobando diversas abordagens relacionadas e tem como um dos objetivos principais identificarem, selecionar e caracterizar proteínas, no intuito de revelar potenciais alvos para novas drogas e, em última análise de se ter um entendimento global da dinâmica de macromoléculas. (AU)

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Publicações científicas (5)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
CARRENO, FLÁVIA R.; GONI, CAMILA N.; CASTRO, LEANDRO M.; FERRO, EMER S.. 14-3-3 epsilon modulates the stimulated secretion of endopeptidase 24.15. Journal of Neurochemistry, v. 93, n. 1, p. 10-25, . (00/04565-2, 01/07544-9, 99/01983-9, 04/04933-2, 97/10831-2, 00/04297-8, 01/07319-5, 96/05904-8)
RIOLI, VANESSA; GOZZO, FABIO C.; HEIMANN, ANDREA S.; LINARDI, ALESSANDRA; KRIEGER, JOSÉ E.; SHIDA, CLÁUDIO S.; ALMEIDA, PAULO C.; HYSLOP, STEPHEN; EBERLIN, MARCOS N.; FERRO, EMER S.. Novel natural peptide substrates for endopeptidase 24.15, neurolysin and angiotensin-converting enzyme. Journal of Biological Chemistry, v. 278, n. 10, p. 8547-8555, . (01/07544-9, 96/01451-9, 99/01983-9, 00/04297-8, 00/11176-2)
OLIVEIRA‚ V.; ARAÚJO‚ M. C.; RIOLI‚ V.; DE CAMARGO‚ A.; TERSARIOL‚ I. L. S.; JULIANO‚ M. A.; JULIANO‚ L.; FERRO‚ E. S.. A structure-based site-directed mutagenesis study on the neurolysin (EC 3.4. 24.16) and thimet oligopeptidase (EC 3.4. 24.15) catalysis. FEBS Letters, v. 541, n. 1/3, p. 89-92, . (01/07544-9)
HEIMANN‚ AS; FAVARATO‚ MH; GOZZO‚ FC; RIOLI‚ V.; CARRENO‚ FR; EBERLIN‚ MN; FERRO‚ ES; KREGE‚ JH; KRIEGER‚ JE. ACE gene titration in mice uncovers a new mechanism for ACE on the control of body weight. Physiological Genomics, v. 20, n. 2, p. 173-182, . (00/11176-2, 01/07544-9, 99/01983-9, 01/11478-1, 03/01062-8, 01/00009-0)
OLIVEIRA‚ V.; GARRIDO‚ P.A.G.; RODRIGUES‚ C.C.; COLQUHOUN‚ A.; CASTRO‚ L.M.; ALMEIDA‚ P.C.; SHIDA‚ C.S.; JULIANO‚ M.A.; JULIANO‚ L.; CAMARGO‚ A.; et al. Calcium modulates endopeptidase 24.15 (EC 3.4. 24.15) membrane association‚ secondary structure and substrate specificity. FEBS Journal, v. 272, n. 12, p. 2978-2992, . (04/04933-2, 01/07544-9, 99/01983-9, 00/04297-8, 97/10831-2, 02/09861-4, 96/05904-8, 97/05500-7)