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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Thermal aggregates of human mortalin and Hsp70-1A behave as supramolecular assemblies

Texto completo
Autor(es):
Kiraly, Vanessa T. R. [1] ; Dores-Silva, Paulo R. [1, 2] ; Serrao, Vitor H. B. [3] ; Cauvi, David M. [2] ; De Maio, Antonio [2, 4, 5] ; Borges, Julio C. [1]
Número total de Autores: 6
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Univ Sao Paulo, Sao Carlos Inst Chem, Sao Carlos, SP - Brazil
[2] Univ Calif, Sch Med, Dept Surg, La Jolla, CA - USA
[3] Univ Toronto, Dept Lab Med & Pathobiol, Toronto, ON - Canada
[4] Univ Calif San Diego, Ctr Invest Hlth & Educ Dispar, La Jolla, CA 92093 - USA
[5] Univ Calif, Sch Med, Dept Neurosci, La Jolla, CA - USA
Número total de Afiliações: 5
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: International Journal of Biological Macromolecules; v. 146, p. 320-331, MAR 1 2020.
Citações Web of Science: 0
Resumo

The Hsp70 family of heat shock proteins plays a critical function in maintaining cellular homeostasis within various subcellular compartments. The human mitochondrial Hsp70 (HSPA9) has been associated with cellular death, senescence, cancer and neurodegenerative diseases, which is the rational for the name mortalin. It is well documented that mortalin, such as other Hsp70s, is prone to self-aggregation, which is related to mitochondria biogenesis failure. Here, we investigated the assembly, structure and function of thermic aggregates/oligomers of recombinant human mortalin and Hsp70-1A (HSPA1A). Summarily, both Hsp70 thermic aggregates have characteristics of supramolecular assemblies. They display characteristic organized structures and partial ATPase activity, despite their nanometric size. Indeed, we observed that the interaction of these aggregates/oligomers with liposomes is similar to monomeric Hsp70s and, finally, they were non-toxic over neuroblastoma cells. These findings revealed that high molecular mass oligomers of mortalin and Hsp70-1A preserved some of the fundamental functions of these proteins. (C) 2019 Elsevier B.V. All rights reserved. (AU)

Processo FAPESP: 17/26131-5 - Chaperoma: estudo da relação entre a estrutura dos seus componentes e a manutenção da proteostase
Beneficiário:Carlos Henrique Inacio Ramos
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Temático
Processo FAPESP: 14/07206-6 - Estudos da HSP70 mitocondrial de humanos e de protozoários: abordagem estrutural e funcional
Beneficiário:Julio Cesar Borges
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 11/23110-0 - Uso da calorimetria de titulação isotérmica para a determinação de propriedades termodinâmicas de interação de proteína-ligante e proteína-proteína
Beneficiário:Julio Cesar Borges
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular
Beneficiário:Carlos Henrique Inacio Ramos
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Temático
Processo FAPESP: 17/07335-9 - Estudos das isoformas da HSP70 humana residentes no citoplasma e mitocôndria e de seus oligômeros de alta massa molecular: interação com co-chaperonas e proteínas clientes
Beneficiário:Julio Cesar Borges
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 14/16646-0 - Mortalina humana: interação com co-chaperonas, p53 e mutantes, cinética de agregação, regulação/modulação e secreção por vesículas
Beneficiário:Paulo Roberto das Dores da Silva
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Processo FAPESP: 07/05001-4 - Estudos dos sistemas chaperones moleculares HSP70 e HSP90 de parasitas
Beneficiário:Julio Cesar Borges
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Apoio a Jovens Pesquisadores