On the structure and function of Sorghum bicolor CHIP (carboxyl terminus of Hsc70-interacting protein): A link between chaperone and proteasome systems

Autor(es)

Goncalves, Conrado de C. ^[1] ; Pinheiro, Glaucia M. S. ^{[1, 2]} ; Dahlstrom, Kathe M. ^{[1, 2]} ; Souto, Denio E. P. ^{[1, 2, 3]} ; Kubota, Lauro T. ^{[1, 2]} ; Barbosa, Leandro R. S. ^[4] ; Ramos, I, Carlos H.

Afiliação do(s) autor(es)

^[1] I, Univ Estadual Campinas, Inst Chem, UNICAMP, BR-13083970 Campinas, SP - Brazil

^[2] Souto, Denio E. P., Fed Univ Parana UFPR, Dept Chem, BR-81530900 Curitiba, Parana, Brazil.Goncalves, Conrado de C., I, Univ Estadual Campinas, Inst Chem, UNICAMP, BR-13083970 Campinas, SP - Brazil

^[3] Fed Univ Parana UFPR, Dept Chem, BR-81530900 Curitiba, Parana - Brazil

^[4] Univ Sao Paulo, Inst Phys, BR-05508090 Sao Paulo, SP - Brazil

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: Plant Science; v. 296, JUL 2020.
• Citações Web of Science: 1

Resumo

The co-chaperone CHIP (carboxy terminus of Hsc70 interacting protein) is very important for many cell activities since it regulates the ubiquitination of substrates targeted for proteasomal degradation. However, information on the structure-function relationship of CHIP from plants and how it interacts and ubiquitinates other plant chaperones is still needed. For that, the CHIP ortholog from Sorghum bicolor (SbCHIP) was identified and studied in detail. SbCHIP was purified and produced folded and pure, being capable of keeping its structural conformation up to 42 degrees C, indicating that cellular function is maintained even in a hot environment. Also, SbCHIP was able to bind plant Hsp70 and Hsp90 with high affinity and interact with E2 enzymes, performing E3 ligase activity. The data allowed to reveal the pattern of plant Hsp70 and Hsp90 ubiquitination and described which plant E2 enzymes are likely involved in SbCHIP-mediated ubiquitination. Aditionally, we obtained information on the SbCHIP conformation, showing that it is a non-globular symmetric dimer and allowing to put forward a model for the interaction of SbCHIP with chaperones and E2 enzymes that suggests a mechanism of ubiquitination. Altogether, the results presented here are useful additions to the study of protein folding and degradation in plants. (AU)

• Processo FAPESP: 17/26158-0 - Proteína príon como um regulador de stemness em células-tronco de glioblastoma: seu papel na formação e função de plataformas multiprotéicas de sinalização
• Beneficiário: Mariana Brandão Prado
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
• Processo FAPESP: 18/11948-9 - Estudo do mecanismo de interação das co-chaperonas "J-domain proteins" com seus substratos e com a chaperona Hsp70
• Beneficiário: Glaucia Melina Squizato Pinheiro de Castro
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 17/26058-6 - Caracterização de interações no sistema de qualidade protéico para a compreensão do seu papel na manutenção da proteostase
• Beneficiário: Dênio Emanuel Pires Souto
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 14/00076-0 - Estudo da interação entre chaperonas importantes para o controle de qualidade proteico celular em eucariotos superiores.
• Beneficiário: Conrado de Campos Gonçalves
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Processo FAPESP: 16/14228-1 - Estudo da interação de Hsp90 com outras proteínas
• Beneficiário: Käthe Margareta Dahlström
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular
• Beneficiário: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático
• Processo FAPESP: 15/15822-1 - Estudo das propriedades físico-químicas e estruturais de fármacos e líquidos iônicos com sistemas de relevância biológica
• Beneficiário: Leandro Ramos Souza Barbosa
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular