Autor(es):Mostrar menos -

Leonardo, Diego A. ^[1] ; Cavini, Italo A. ^[1] ; Sala, Fernanda A. ^{[1, 2]} ; Mendonca, Deborah C. ^[1] ; Rosa, Higor V. D. ^[1] ; Kumagai, Patricia S. ^[1] ; Crusca Jr, Edson ; Valadares, Napoleao F. ^[3] ; Marques, Ivo A. ^{[4, 5]} ; Brandao-Neto, Jose ^[6] ; Munte, Claudia E. ^[7] ; Kalbitzer, Hans R. ^[7] ; Soler, Nicolas ^[8] ; Uson, Isabel ^{[8, 9]} ; Andre, Ingemar ^[10] ; Araujo, Ana P. U. ^[4] ; Pereira, Humberto D'Muniz ^[4] ; Garratt, Richard C. ^[4]

Afiliação do(s) autor(es)

^[1] Univ Sao Paulo, Sao Carlos Inst Phys, Ave Joao Dagnone 1100, BR-13563120 Sao Carlos, SP - Brazil

^[2] Brazilian Ctr Res Energy & Mat, Brazilian Natl Biosci Lab, Rua Giuseppe Maximo Scolfaro 10000, BR-13083100 Campinas, SP - Brazil

^[3] Univ Brasilia, Dept Celular Biol, BR-70910900 Brasilia, DF - Brazil

^[4] Crusca Jr, Jr., Edson, Univ Sao Paulo, Sao Carlos Inst Phys, Ave Joao Dagnone 1100, BR-13563120 Sao Carlos, SP - Brazil

^[5] Univ Fed Goias, Inst Phys, Ave Esperanca S-N, Campus Samambaia, BR-74690900 Goiania, Go - Brazil

^[6] Diamond Light Source, Diamond House, Harwell Sci & Innovat Campus, Didcot OX11 0DE, Oxon - England

^[7] Univ Regensburg, Inst Biophys & Phys Biochem, Univ Str 31, D-93053 Regensburg - Germany

^[8] IBMB, Mol Biol Inst Barcelona, Barcelona Sci Pk, Barcelona 08028 - Spain

^[9] ICREA, Catalan Inst Res & Adv Studies, Barcelona - Spain

^[10] Lund Univ, Dept Biochem & Struct Biol, S-22100 Lund - Sweden

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: Journal of Molecular Biology; v. 433, n. 9 APR 30 2021.
• Citações Web of Science: 1

Resumo

Septins are an example of subtle molecular recognition whereby different paralogues must correctly assemble into functional filaments important for essential cellular events such as cytokinesis. Most possess C-terminal domains capable of forming coiled coils which are believed to be involved in filament formation and bundling. Here, we report an integrated structural approach which aims to unravel their architectural diversity and in so doing provide direct structural information for the coiled-coil regions of five human septins. Unexpectedly, we encounter dimeric structures presenting both parallel and antiparallel arrangements which are in consonance with molecular modelling suggesting that both are energetically accessible. These sequences therefore code for two metastable states of different orientations which employ different but overlapping interfaces. The antiparallel structures present a mixed coiled-coil interface, one side of which is dominated by a continuous chain of core hydrophilic residues. This unusual type of coiled coil could be used to expand the toolkit currently available to the protein engineer for the design of previously unforeseen coiled-coil based assemblies. Within a physiological context, our data provide the first atomic details related to the assumption that the parallel orientation is likely formed between septin monomers from the same filament whilst antiparallelism may participate in the widely described inter-filament cross bridges necessary for higher order structures and thereby septin function. (C) 2021 Elsevier Ltd. All rights reserved. (AU)

• Processo FAPESP: 18/20209-5 - Estudos estruturais sobre a montagem de complexos de septinas por microscopia eletrônica de transmissão e análise de partículas isoladas
• Beneficiário: Deborah Cezar Mendonça
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Processo FAPESP: 16/04658-9 - Determinantes estruturais para a especificidade de interação nas interfaces G e NC de septinas: validando as regras de substituição na montagem do filamento
• Beneficiário: Diego Antonio Leonardo Cabrejos
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Processo FAPESP: 17/07709-6 - Utilização de técnicas de baixa resolução para análises estruturais de filamentos de septinas
• Beneficiário: Patricia Suemy Kumagai
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 19/22000-9 - Septinas e proteases de flavivirus: uma análise estrutural
• Beneficiário: Higor Vinícius Dias Rosa
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Processo FAPESP: 14/15546-1 - Septinas: estudos comparativos visando correlacionar estrutura e função
• Beneficiário: Richard Charles Garratt
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático
• Processo FAPESP: 15/00062-1 - Interações proteína-proteína envolvidas na homeostase do cobre, envelhecimento oxidativo e doenças neurodegenerativas
• Beneficiário: Fernanda Angélica Sala
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Processo FAPESP: 13/04433-9 - Estrutura e dinâmica de estados excitados raros do peptídeo beta-amilóide da Doença de Alzheimer estudadas por ressonância magnética nuclear de alta pressão
• Beneficiário: Italo Augusto Cavini
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
• Processo FAPESP: 15/16811-3 - EMU concedido no processo 2014/15546-1: robô de crystalização Gryphon
• Beneficiário: Richard Charles Garratt
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Programa Equipamentos Multiusuários
• Processo FAPESP: 18/19992-7 - Estudos estruturais dos coiled-coils heteroméricos de septinas por espectroscopia de ressonância magnética nuclear e cristalografia de raios-X
• Beneficiário: Italo Augusto Cavini
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado