Study of structure-function relationship of semi-cyclical peptides: a novel class toxin of the venom of social wasps

• Grant number: 09/02168-0
• Support Opportunities: Scholarships in Brazil - Post-Doctoral
• Start date: September 01, 2009
• End date: August 31, 2012
• Field of knowledge: Physical Sciences and Mathematics - Chemistry - Organic Chemistry
• Principal Investigator: Mario Sergio Palma
• Grantee: Paulo César Gomes
• Host Institution: Centro de Estudos de Insetos Sociais (CEIS). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Rio Claro. Rio Claro , SP, Brazil
• Associated research grant: 06/57122-7 - Searching for lead compounds for rational development of new drugs and pesticides through bioprospecting in Brazilian arthropods, AP.BTA.TEM

Abstract

Os venenos produzidos por insetos sociais da ordem Hymenoptera têm chamado a atenção de bioquímicos, imunologistas, farmacologistas e neurobiologistas, tanto do ponto de vista clínico como biotecnológico, devido à grande quantidade de compostos bioativos presentes nos mesmos. A vespa social neotropical Polybia paulista (popularmente conhecido como "Paulistinha") é uma espécie de hábito urbano, relativamente agressiva e endêmica do sudeste do Brasil, onde causa freqüentemente acidentes por ferroadas. De um modo geral, os venenos de vespas causam dores prolongadas, edema, eritema, reações alérgicas e até mesmo anafiláticas, que muitas vezes, chegam a ser letais. Os venenos de vespas possuem uma grande quantidade de componentes bioquímica e farmacologicamente ativos, tais como aminas biogênicas, peptídeos e proteínas. Os peptídeos são divididos em três subgrupos principais: Cininas, Peptídeos Quimiotáticos e Mastoparanos. Uma nova classe de componentes tóxicos foi isolado do veneno da vespa Polybia paulista; o novo peptídeo denominado Paulistina, precisa ser investigado em relação à sua função biológica e modo de ação, pois se diferencia de outras classes de peptídeos isolados desses venenos por não possuir uma estrutura linear, devido à presença de dois resíduos de cisteína em sua cadeia, que formam uma ponte dissulfeto intramolecular. Este trabalho propõe o estudo do peptídeo Paulistina em sua forma sintética, com e sem a ponte dissulfeto, com o objetivo de caracterizá-lo bioquímica e farmacologicamente, enfocando principalmente o estudo da importância da ponte dissulfeto para a estrutura molecular do peptídeo e de sua atividade biológica.