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Análise sistêmica do processamento N-terminal e diversidade de proteínas no secretoma de células tumorais

Resumo

A busca por biomarcadores tem sido o foco de diversas pesquisas em biologia tumoral, contudo, estes esforços enfrentam importantes desafios, dada a diversidade etiológica de fatores associados a oncogênese. O desequilíbrio na homeostasia celular causado pela oncogênese tem um efeito expressivo no repertório de proteínas secretadas por células tumorais, bem como sobre os eventos fisiológicos de processamento que ocorrem durante a síntese proteica. Neste sentido, a extremidade N-terminal de proteínas eucarióticas, bem como a diversidade de modificações pós-traducionais (PTMs) presentes no a-amino grupo tem importantes implicações em múltiplos processos biológicos, tais como o endereçamento proteico, atividades biológicas e degradação. Além disso, o processamento proteolítico também é responsável pela geração de novos N-terminais proteicos e é considerado um processo de sinalização celular essencialmente irreversível, que afeta uma diversidade de vias biológicas. Na última década, diversos pesquisadores têm utilizado metodologias de análise e aquisição de dados em larga escala (chamadas "ômicas") no intuito de se entender a diversidade dos secretomas celulares, bem como a complexidade das PTMs em diferentes contextos biológicos. Desta forma, o principal objetivo deste projeto é é identificar, de forma sistêmica, as modificações presentes no N-terminal das proteínas secretadas por células normais e tumorais em cultura, bem como correlacionar os resultados obtidos em cultura com padrões observados em plasma de pacientes normais e tumorais, no intuito de se obter um panorama sistêmico do processo oncogênico e das vias principais vias biológicas associadas ao processamento do N-terminal de proteínas secretadas. (AU)

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Publicações científicas (6)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
FRANCISQUINI, RODRIGO; BERTON, RAFAEL; SOARES, SANDRO GOMES; PESSOTTI, DAYELLE S.; CAMACHO, MAURICIO F.; ANDRADE-SILVA, DEBORA; BARCICK, UILLA; SERRANO, SOLANGE M. T.; CHAMMAS, ROGER; NASCIMENTO, MARIA C. V.; ZELANIS, ANDRE. Community-based network analyses reveal emerging connectivity patterns of protein-protein interactions in murine melanoma secretome. JOURNAL OF PROTEOMICS, v. 232, FEB 10 2021. Citações Web of Science: 0.
ZELANIS, ANDRE; SILVA, DEBORA A.; KITANO, EDUARDO S.; LIBERATO, TARCISIO; FUKUSHIMA, ISABELLA; SERRANO, SOLANGE M. T.; TASHIMA, ALEXANDRE K. A first step towards building spectral libraries as complementary tools for snake venom proteome/peptidome studies. Comparative Biochemistry and Physiology D-Genomics & Proteomics, v. 31, SEP 2019. Citações Web of Science: 0.
LIBERATO, TARCISIO; FUKUSHIMA, ISABELLA; KITANO, EDUARDO S.; SERRANO, SOLANGE M. T.; CHAMMAS, ROGER; ZELANIS, ANDRE. Proteomic profiling of the proteolytic events in the secretome of the transformed phenotype of melanocyte-derived cells using Terminal Amine Isotopic Labeling of Substrates. JOURNAL OF PROTEOMICS, v. 192, p. 291-298, FEB 10 2019. Citações Web of Science: 1.
LIBERATO, TARCISIO; PESSOTTI, DAYELLE S.; FUKUSHIMA, ISABELLA; KITANO, EDUARDO S.; SERRANO, SOLANGE M. T.; ZELANIS, ANDRE. Signatures of protein expression revealed by secretome analyses of cancer associated fibroblasts and melanoma cell lines. JOURNAL OF PROTEOMICS, v. 174, p. 1-8, MAR 1 2018. Citações Web of Science: 3.
AUGUSTO-DE-OLIVEIRA, CESAR; STUGINSKI, DANIEL R.; KITANO, EDUARDO S.; ANDRADE-SILVA, DEBORA; LIBERATO, TARCISIO; FUKUSHIMA, ISABELLA; SERRANO, SOLANGE M. T.; ZELANIS, ANDRE. Dynamic Rearrangement in Snake Venom Gland Proteome: Insights into Bothrops jararaca Intraspecific Venom Variation. JOURNAL OF PROTEOME RESEARCH, v. 15, n. 10, p. 3752-3762, OCT 2016. Citações Web of Science: 9.
DIAS, MATHEUS H.; KITANO, EDUARDO S.; ZELANIS, ANDRE; IWAI, LEO K. Proteomics and drug discovery in cancer. DRUG DISCOVERY TODAY, v. 21, n. 2, p. 264-277, FEB 2016. Citações Web of Science: 12.

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