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(bioen/pronex FAPESP) Development of beta-glycosidases designed to improve the efficiency of noncomplexed cellulase systems

Processo:08/55914-9
Modalidade de apoio:Auxílio à Pesquisa - Programa BIOEN - Temático
Data de Início da vigência: 01 de junho de 2009
Data de Término da vigência: 31 de maio de 2013
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Acordo de Cooperação: CNPq - Pronex
Pesquisador responsável:Sandro Roberto Marana
Beneficiário:Sandro Roberto Marana
Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
Município da Instituição Sede:São Paulo
Bolsa(s) vinculada(s):11/18266-1 - Estudo experimental da relevância dos resíduos centrais da rede estrutural de uma beta-glicosidase nas suas propriedades catalíticas e estruturais, BP.DD
11/50103-5 - Estudo de redes de contato envolvidas na modulacao da especificidade pelo substrato em uma beta-glicosidase empregando a tecnica de sdsl., BP.PD
10/52041-4 - Estudo funcional de posicoes da estrutura primaria com frequencia de aminoacidos acoplada em beta-glicosidases., BP.PD
 + mais bolsas vinculadas 10/50871-0 - Producao e caracterizacao dos meio-barris (b/a)r e de um barril truncado (b/a)6 a partir do barril (b/a) 8 da beta-glicosidase de spodoptera frugiperda, BP.PD
09/53696-7 - Construcao de uma proteina quimerica combinando dominios de beta-glicosidase e de ligacao de celulose, BP.PD
09/13848-2 - Desenvolvimento através de evolução dirigida de beta-glicosidases com alta atividade e especificidade por celobiose, BP.PD
09/52021-6 - Producao e purificacao el larga escala de uma beta-glicosidase recombinante para determinacao de estrutura cristalografica, BP.IC - menos bolsas vinculadas
Assunto(s):beta-Glicosidases  Hidrólise enzimática  Celulose  Bioenergia 
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Beta-Glicosidase | Evolucao Dirigida
Publicação FAPESP:https://media.fapesp.br/bv/uploads/publicacoes/pasta_bioen_jun2012_128.pdf

Resumo

A velocidade de hidrólise enzimática de celulose diminui ao longo da reação, o que representa uma perda de produtividade para este processo. Um dos fatores que causam este problema é a inibição das endoglucanas e celobiohidrolases pela cebiose produzida no processo de hidrólise. A fim de superar esta dificuldade, este projeto propõe a construção de uma enzima quimérica através da fusão de um beta-glicosidase e um ‘domínio ligante celulose’ (CBM). Através do CBM esta enzima seria direcionada para a superfície da fibra de celulose e por meio de sua atividade de beta-glicosidase ela reduziria a concentração de celobiose diretamente no microambiente de ação das endoglucanases e celobiohidrolases. Além disso celobiose produzida por estas enzimas seria ‘canalizada’ diretamente para beta-glicosidase, o que poderia ampliar o sinergismo entre estas enzimas que formam o sistema celulásico. Este projeto também pretende selecionar beta-glicosidases altamente ativas e especificas por celobiose usando ‘evolução dirigida’. Finalmente, redes de aminoácidos que estão envolvidas na determinação da especificidade pelo substrato em beta-glicosidases serão delimitadas e caracterizadas através de ‘mutagênese randômica’, ‘mutagênese sítio-dirigida’ e determinação de estruturas cristalográficas. (AU)

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Publicações científicas (9)
(As publicações científicas contidas nesta página são originárias da Web of Science ou da SciELO, cujos autores mencionaram números dos processos FAPESP concedidos a Pesquisadores Responsáveis e Beneficiários, sejam ou não autores das publicações. Sua coleta é automática e realizada diretamente naquelas bases bibliométricas)
SOUZA, VALQUIRIA P.; IKEGAMI, CECILIA M.; ARANTES, GUILHERME M.; MARANA, SANDRO R.. Protein thermal denaturation is modulated by central residues in the protein structure network. FEBS Journal, v. 283, n. 6, p. 1124-1138, . (14/21900-2, 08/55914-9, 14/19439-5)
SOUZA, VALQUIRIA P.; IKEGAMI, CECILIA M.; ARANTES, GUILHERME M.; MARANA, SANDRO R.. Protein thermal denaturation is modulated by central residues in the protein structure network. FEBS Journal, v. 283, n. 6, p. 15-pg., . (08/55914-9, 14/21900-2, 14/19439-5)
MARANA, SANDRO R.. Structural and mechanistic fundamentals for designing of cellulases. COMPUTATIONAL AND STRUCTURAL BIOTECHNOLOGY JOURNAL, v. 2, n. 3, p. 7-pg., . (08/55914-9)
SAYEGH, RAPHAEL S. R.; TAMAKI, FABIO K.; MARANA, SANDRO R.; SALINAS, ROBERTO K.; ARANTES, GUILHERME M.. Conformational flexibility of the complete catalytic domain of Cdc25B phosphatases. PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS, v. 84, n. 11, p. 1567-1575, . (14/19439-5, 08/55914-9, 13/17883-2, 14/21900-2, 12/00543-1)
BETON, DANIELA; MARANA, SANDRO R.. Half-Barrels Derived from a (beta/alpha)(8) Barrel beta-Glycosidase Undergo an Activation Process. PLoS One, v. 10, n. 10, . (08/55914-9)
MENDONCA, LUCIO M. F.; MARANA, SANDRO R.. Single mutations outside the active site affect the substrate specificity in a beta-glycosidase. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-PROTEINS AND PROTEOMICS, v. 1814, n. 12, p. 1616-1623, . (08/55914-9, 08/57619-4)
FRUTUOSO, M. A.; MARANA, S. R.. A Single Amino Acid Residue Determines the Ratio of Hydrolysis to Transglycosylation Catalyzed by beta-Glucosidases. PROTEIN AND PEPTIDE LETTERS, v. 20, n. 1, p. 102-106, . (08/55914-9, 08/57619-4)
GONCALVES, LARISSA M.; CHAIMOVICH, HERNAN; CUCCOVIA, IOLANDA M.; MARANA, SANDRO R.. Chimeric Proteins Combining Phosphatase and Cellulose-Binding Activities: Proof-of-Concept and Application in the Hydrolysis of Paraoxon. PROTEIN AND PEPTIDE LETTERS, v. 21, n. 5, p. 468-475, . (08/55914-9)
TAMAKI, FABIO K.; SOUZA, DIORGE P.; SOUZA, VALQUIRIA P.; IKEGAMI, CECILIA M.; FARAH, CHUCK S.; MARANA, SANDRO R.. Using the Amino Acid Network to Modulate the Hydrolytic Activity of beta-Glycosidases. PLoS One, v. 11, n. 12, . (08/55914-9, 14/19439-5)