Busca avançada
Ano de início
Entree

Estudos estruturais da familia das septinas

Processo: 08/58735-8
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de junho de 2009
Data de Término da vigência: 08 de outubro de 2009
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Glaucius Oliva
Beneficiário:Alessandro Silva Nascimento
Instituição Sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:98/14138-2 - Center for Structural Molecular Biotechnology, AP.CEPID
Assunto(s):Cristalização   Simulação de acoplamento molecular   Septinas   Cristalografia de proteínas
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Cristalizacao | Cristalografia De Proteinas | Docking | Septinas

Resumo

As septinas são uma família de proteínas que compreende 14 diferentes membros em humanos. Estas proteínas são importantes para a divisão celular, onde coordenam mudanças no citoesqueleto e a reorganização da membrana celular. Estas proteínas agem usualmente na forma de hetero-complexos, sendo o complexo formado pelas Septinas 2, 6 e 7 o mais bem caracterizado até então, embora pouco ainda se saiba sobre os mecanismos estruturais de formação destes complexos. Neste trabalho propomos avanços nos estudos estruturais de formação de complexos de septinas humanas através da cristalografia de proteínas. Quatro diferentes complexos são propostos como alvos iniciais de estudo, nos quais as hipóteses previamente propostas para a associação das septinas são testadas. (AU)

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre a bolsa:
Mais itensMenos itens
Matéria(s) publicada(s) em Outras Mídias ( ):
Mais itensMenos itens
VEICULO: TITULO (DATA)
VEICULO: TITULO (DATA)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
NASCIMENTO, ALESSANDRO S.. Structural requirement for PPAR gamma binding revealed by a meta analysis of holo-crystal structures. Biochimie, v. 92, n. 5, p. 499-506, . (04/08070-9, 08/58735-8)