| Texto completo | |
| Autor(es): |
Dores-Silva, Paulo R.
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Cauvi, David M.
[2]
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Coto, Amanda L. S.
[1]
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Silva, Noeli S. M.
[1]
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Borges, Julio C.
[1]
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De Maio, Antonio
[3, 2]
Número total de Autores: 6
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| Afiliação do(s) autor(es): | [1] Univ Sao Paulo, Sao Carlos Inst Chem, Sao Paulo - Brazil
[2] Univ Calif San Diego, Div Trauma Crit Care Burns & Acute Care Surg, Sch Med, Dept Surg, La Jolla, CA 92093 - USA
[3] Univ Calif San Diego, Sch Med, Dept Neurosci, La Jolla, CA 92093 - USA
Número total de Afiliações: 3
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| Tipo de documento: | Artigo Científico |
| Fonte: | CELL STRESS & CHAPERONES; v. 26, n. 4, p. 671-684, JUL 2021. |
| Citações Web of Science: | 0 |
| Resumo | |
Heat shock proteins (HSP) are critical elements for the preservation of cellular homeostasis by participating in an array of biological processes. In addition, HSP play an important role in cellular protection from various environmental stresses. HSP are part of a large family of different molecular mass polypeptides, displaying various expression patterns, subcellular localizations, and diversity functions. An unexpected observation was the detection of HSP on the cell surface. Subsequent studies have demonstrated that HSP have the ability to interact and penetrate lipid bilayers by a process initiated by the recognition of phospholipid heads, followed by conformational changes, membrane insertion, and oligomerization. In the present study, we described the interaction of HSPA8 (HSC70), the constitutive cytosolic member of the HSP70 family, with lipid membranes. HSPA8 showed high selectivity for negatively charged phospholipids, such as phosphatidylserine and cardiolipin, and low affinity for phosphatidylcholine. Membrane insertion was mediated by a spontaneous process driven by increases in entropy and diminished by the presence of ADP or ATP. Finally, HSPA8 was capable of driving into the lipid bilayer HSP90 that does not display any lipid biding capacity by itself. This observation suggests that HSPA8 may act as a membrane chaperone. (AU) | |
| Processo FAPESP: | 17/26131-5 - Chaperoma: estudo da relação entre a estrutura dos seus componentes e a manutenção da proteostase |
| Beneficiário: | Carlos Henrique Inacio Ramos |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Temático |
| Processo FAPESP: | 14/16646-0 - Mortalina humana: interação com co-chaperonas, p53 e mutantes, cinética de agregação, regulação/modulação e secreção por vesículas |
| Beneficiário: | Paulo Roberto das Dores da Silva |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado |
| Processo FAPESP: | 12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular |
| Beneficiário: | Carlos Henrique Inacio Ramos |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Temático |
| Processo FAPESP: | 17/07335-9 - Estudos das isoformas da HSP70 humana residentes no citoplasma e mitocôndria e de seus oligômeros de alta massa molecular: interação com co-chaperonas e proteínas clientes |
| Beneficiário: | Julio Cesar Borges |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Regular |
| Processo FAPESP: | 16/22477-1 - Mortalina humana: interação com lipossomos, membrana mitocondrial, beta-amiloides e efeito de sua presença na toxicidade de beta-amiloides em neurônios |
| Beneficiário: | Paulo Roberto das Dores da Silva |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado |