Projeto genoma estrutural.

• Processo: 01/07544-9
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Data de Início da vigência: 01 de outubro de 2001
• Data de Término da vigência: 30 de abril de 2004
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica
• Pesquisador responsável: Emer Suavinho Ferro
• Beneficiário: Emer Suavinho Ferro
• Instituição Sede: Instituto de Ciências Biomédicas (ICB). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Bolsa(s) vinculada(s): 02/08690-1 - Genoma estrutural de metaloendoproteases - SMolBNet, BP.TT
• Assunto(s): Cultura de células Expressão de proteínas Peptídeo hidrolases
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Cell Culture | Neuropeptides | Protease | Protein Expression | Secretion

Resumo

O explosivo crescimento da informação gerada pelos programas de sequenciamento do genoma de diversos organismos promete oferecer uma compreensão mais global do repertório de proteínas presentes nas células e de suas funções relacionadas, de tal forma que o impacto de tais informações deverá ser enorme nas áreas das ciências médicas, biológicas e agronômicas (BRENNER, 2001). Ainda que metade das proteínas codificadas por genomas de eucariotos tenha homologia conservada em sua seqüência primária, o reconhecimento da sua funcionalidade e da dinâmica biomolecular encontra diversos obstáculos e, por vezes permanece obscuro, em grande parte porque a estrutura tridimensional de domínios protéicos é altamente mais conservada do que a seqüência primária de aminoácidos (Brenner, 2001; Orengo, et al., 1999). No Brasil, os programas de sequenciamento do genoma de organismos procariotos diversos e de expressed sequence tags de espécies de plantas e humano têm obtido destaque no meio científico por revelar um conjunto de genes, na sua maioria inéditos, que expressam proteínas cujas funções ainda não foram descobertas. Para o genoma humano estima-se que do total de 30-60 mil genes, a função de cerca de dois terços ainda é desconhecida (Gershon, 2000). A fase subseqüente de análise de genomas completos, chamada de 'Proteoma' está em andamento para vários organismos, principalmente para o genoma humano, englobando diversas abordagens relacionadas e tem como um dos objetivos principais identificarem, selecionar e caracterizar proteínas, no intuito de revelar potenciais alvos para novas drogas e, em última análise de se ter um entendimento global da dinâmica de macromoléculas. (AU)

Publicações científicas

(5)

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

CARRENO, FLÁVIA R.; GONI, CAMILA N.; CASTRO, LEANDRO M.; FERRO, EMER S.. 14-3-3 epsilon modulates the stimulated secretion of endopeptidase 24.15. Journal of Neurochemistry, v. 93, n. 1, p. 10-25, Apr. 2005. (00/04565-2, 01/07544-9, 99/01983-9, 04/04933-2, 97/10831-2, 00/04297-8, 01/07319-5, 96/05904-8)

RIOLI, VANESSA; GOZZO, FABIO C.; HEIMANN, ANDREA S.; LINARDI, ALESSANDRA; KRIEGER, JOSÉ E.; SHIDA, CLÁUDIO S.; ALMEIDA, PAULO C.; HYSLOP, STEPHEN; EBERLIN, MARCOS N.; FERRO, EMER S.. Novel natural peptide substrates for endopeptidase 24.15, neurolysin and angiotensin-converting enzyme. Journal of Biological Chemistry, v. 278, n. 10, p. 8547-8555, Mar. 2003. (01/07544-9, 96/01451-9, 99/01983-9, 00/04297-8, 00/11176-2)

OLIVEIRA‚ V.; ARAÚJO‚ M. C.; RIOLI‚ V.; DE CAMARGO‚ A.; TERSARIOL‚ I. L. S.; JULIANO‚ M. A.; JULIANO‚ L.; FERRO‚ E. S.. A structure-based site-directed mutagenesis study on the neurolysin (EC 3.4. 24.16) and thimet oligopeptidase (EC 3.4. 24.15) catalysis. FEBS Letters, v. 541, n. 1/3, p. 89-92, Apr. 2003. (01/07544-9)

HEIMANN‚ AS; FAVARATO‚ MH; GOZZO‚ FC; RIOLI‚ V.; CARRENO‚ FR; EBERLIN‚ MN; FERRO‚ ES; KREGE‚ JH; KRIEGER‚ JE. ACE gene titration in mice uncovers a new mechanism for ACE on the control of body weight. Physiological Genomics, v. 20, n. 2, p. 173-182, 2005. (00/11176-2, 01/07544-9, 99/01983-9, 01/11478-1, 03/01062-8, 01/00009-0)

OLIVEIRA‚ V.; GARRIDO‚ P.A.G.; RODRIGUES‚ C.C.; COLQUHOUN‚ A.; CASTRO‚ L.M.; ALMEIDA‚ P.C.; SHIDA‚ C.S.; JULIANO‚ M.A.; JULIANO‚ L.; CAMARGO‚ A.; et al. Calcium modulates endopeptidase 24.15 (EC 3.4. 24.15) membrane association‚ secondary structure and substrate specificity. FEBS Journal, v. 272, n. 12, p. 2978-2992, 2005. (04/04933-2, 01/07544-9, 99/01983-9, 00/04297-8, 97/10831-2, 02/09861-4, 96/05904-8, 97/05500-7)