| Processo: | 16/16970-7 |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Regular |
| Data de Início da vigência: | 01 de junho de 2017 |
| Data de Término da vigência: | 31 de maio de 2019 |
| Área do conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular |
| Pesquisador responsável: | Cleslei Fernando Zanelli |
| Beneficiário: | Cleslei Fernando Zanelli |
| Instituição Sede: | Faculdade de Ciências Farmacêuticas (FCFAR). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Araraquara. Araraquara , SP, Brasil |
| Município da Instituição Sede: | Araraquara |
| Assunto(s): | Tradução |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | eIF5A | hipusina | poliaminas biológicas | Tradução | Biologia celular e molecular de Saccharomyces cerevisiae |
Resumo
O fator de início de tradução 5A (eIF5A) é conservado em arqueas e eucariotos e essencial em todos os organismos testados. eIF5A sofre uma modificação pós-traducional exclusiva e essencial, em que um resíduo de lisina é convertido em uma hipusina. Em bactérias, existe um homólogo mais distante de eIF5A, EF-P, o qual apresenta, em diferentes espécies, diferentes modificações pós-traducionais, com certa semelhança à hipusina. As estruturas tridimensionais de EF-P ou eIF5A ligados ao ribossomo+tRNA no sítio P revelam que estes fatores se ligam entre os sítios P e E, e mostra a alça de modificação próxima ao centro de peptidil-transferase do ribossomo. Estes dados sugerem uma função de EF-P/eIF5A na formação de ligação peptídica em uma condição em que o sítio E não esteja ocupado. Apesar de ambos fatores já terem sido relacionados com o início da tradução, estudos mais recentes estabeleceram sua função mais especificamente na elongação de sequências contendo prolinas (poli-P), as quais são capazes de induzir um parada do ribossomo. No entanto, diferentes trabalhos de perfil proteômico buscando as proteínas que têm sua tradução dependente de EF-P concluíram que não apenas polipeptídeos poli-P e também nem todos que possuem poli-P são afetados pela ausência deste fator. Uma análise integrando dados de diferentes estudos levou à conclusão que resíduos logo antes e logo depois de resíduos de prolina influenciam a indução de parada ribossomal e que a taxa de início de tradução e o posicionamento da sequência poli-P também afetam a dependência de EF-P para a tradução. Existem poucos trabalhos realizados com perfil proteômico na ausência de função de eIF5A, de maneira que pouco se sabe sobre as proteínas que têm sua tradução dependente de eIF5A. Desta forma, o presente projeto visa a busca de proteínas que têm sua tradução dependente de eIF5A através da comparação de perfil proteômico entre linhagens selvagens e mutantes de eIF5A em Saccharomyces cerevisiae. (AU)
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