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Análises proteômicas de fungos filamentosos meso e termofílicos expostos aos fatores físico e químico

Processo: 12/24703-8
Modalidade de apoio:Auxílio à Pesquisa - Regular
Data de Início da vigência: 01 de fevereiro de 2014
Data de Término da vigência: 30 de setembro de 2016
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Bioquímica de Microorganismos
Pesquisador responsável:Hamilton Cabral
Beneficiário:Hamilton Cabral
Instituição Sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Enzimologia  Enzimas hidrolíticas  Proteômica  Fungos  Estresse oxidativo  Expressão de proteínas  Bioprocessos 
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:eletroforese 2D | enzimas hidrolíticas | Fungos filamentosos | proteômica | Enzimologia

Resumo

O proteoma é o conjunto de proteínas codificadas pelo genoma, permitindo entender como as células se adaptam às diferentes condições ambientais, além de oferecer informações importantes sobre as possíveis modificações pós-traducionais. Os estudos proteômicos têm se tornado uma excelente ferramenta para explorar, descobrir e identificar as proteínas expressas em resposta ao estresse ambiental, tais como, fonte de carbono, temperatura e pH, pois estes parâmetros afetam a produção de enzimas microbianas. A compreensão dos mecanismos de produção e secreção de proteínas pode ser auxiliada pela proteômica e a elucidação dessas etapas pode melhorar os resultados obtidos em bioprocessos. O presente projeto pretende dar continuidade a vários subprojetos que envolvem a linha de pesquisa em prospecção de enzimas hidrolíticas de origem microbiana. As enzimas que serão alvos desta investigação são as proteases, carboidrases e lipases. O objetivo deste projeto é a avaliação do potencial de fungos filamentosos meso e termofílicos em produzir enzimas quando expostos aos fatores físicos e químicos. O estudo do potencial bioquímico de expressão proteica de cada fungo será avaliado por diferentes fatores, tais como, fonte de carbono e nitrogênio, efeito da temperatura e pH entre outros. As análises serão realizadas por géis 1 e 2D, e os spots diferentes do meio padrão serão removidos e realizada a digestão por tripsina, em seguida submetido os fragmentos no espectrômetro de massas para obtenção das sequências, as quais serão analisadas in silico. Assim, com estes estudos sobre a expressão de proteínas em fungos filamentosos em diferentes condições de crescimentos, abre-se a perspectiva de explorar enzimas que ainda não foram identificadas e até detectadas por técnicas convencionais de purificação e detecção via ensaios enzimáticos. Assim as análises proteômicas possibilitam a detecção e identificação de diferentes proteínas expressas em diferentes condições de crescimentos microbianos nos bioprocessos submerso e sólido, contribuindo para identificação de conjuntos proteicos. (AU)

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Publicações científicas (18)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
DA SILVA, RONIVALDO RODRIGUES; GONCALVES DE OLIVEIRA, LILIAN CAROLINE; JULIANO, MARIA APARECIDA; JULIANO, LUIZ; ROSA, JOSE C.; CABRAL, HAMILTON. Activity of a peptidase secreted by Phanerochaete chrysosporium depends on lysine to subsite S `(1). International Journal of Biological Macromolecules, v. 94, n. A, p. 474-483, . (11/06986-0, 12/24703-8)
YOUSSEF ALI ABOU HAMIN NETO; NATHÁLIA GONSALES DA ROSA GARZON; LUCIANA BARBOSA COITINHO; LAYS MARTIN SOBRAL; ANDRÉIA MACHADO LEOPOLDINO; THAÍS REGIANI CATALDI; CARLOS ALBERTO LABATE; HAMILTON CABRAL. Fungal metalloprotease generate whey-derived peptides that may be involved in apoptosis in B16F10 melanoma cells. FOOD SCIENCE AND TECHNOLOGY, v. 42, . (12/18278-2, 20/14426-3, 12/24703-8)
DA SILVA, RONIVALDO RODRIGUES; DA ROSA, NATHALIA GONSALES; GONCALVES DE OLIVEIRA, LILIAN CAROLINE; JULIANO, MARIA APARECIDA; JULIANO, LUIZ; ROSA, JOSE C.; CABRAL, HAMILTON. Biochemical Properties and Catalytic Specificity of a Novel Neutral Serine Peptidase Secreted by Fungus Pyrenochaetopsis sp.. Applied Biochemistry and Biotechnology, v. 187, n. 4, p. 1158-1172, . (11/06986-0, 12/24703-8)
DA SILVA, RONIVALDO RODRIGUES; GONCALVES DE OLIVEIRA, LILIAN CAROLINE; JULIANO, MARIA APARECIDA; JULIANO, LUIZ; DE OLIVEIRA, ARTHUR H. C.; ROSA, JOSE C.; CABRAL, HAMILTON. Biochemical and milk-clotting properties and mapping of catalytic subsites of an extracellular aspartic peptidase from basidiomycete fungus Phanerochaete chrysosporium. Food Chemistry, v. 225, p. 45-54, . (12/24703-8, 11/06986-0)
IDA, ERIKA LIKA; DA SILVA, RONIVALDO RODRIGUES; DE OLIVEIRA, TASSIO BRITO; SOUTO, TATIANE BELTRAMINI; LEITE, JULIANA ABIGAIL; RODRIGUES, ANDRE; CABRAL, HAMILTON. Biochemical properties and evaluation of washing performance in commercial detergent compatibility of two collagenolytic serine peptidases secreted by Aspergillus fischeri and Penicillium citrinum. PREPARATIVE BIOCHEMISTRY & BIOTECHNOLOGY, v. 47, n. 3, p. 282-290, . (11/06986-0, 12/24703-8)
BIAGGIO, RAFAEL TAGE; DA SILVA, RONIVALDO RODRIGUES; DA ROSA, NATHALIA GONSALES; RIBEIRO LEITE, RODRIGO SIMOES; ARANTES, ELIANE CANDIANI; DE FREITAS CABRAL, TATIANA PEREIRA; JULIANO, MARIA A.; JULIANO, LUIZ; CABRAL, HAMILTON. Purification and biochemical characterization of an extracellular serine peptidase from Aspergillus terreus. PREPARATIVE BIOCHEMISTRY & BIOTECHNOLOGY, v. 46, n. 3, p. 298-304, . (11/06986-0, 12/24703-8)
DA SILVA, RONIVALDO RODRIGUES; SOUTO, TATIANE BELTRAMINI; DE OLIVEIRA, TASSIO BRITO; GONCALVES DE OLIVEIRA, LILIAN CAROLINE; KARCHER, DANIEL; JULIANO, MARIA APARECIDA; JULIANO, LUIZ; DE OLIVEIRA, ARTHUR H. C.; RODRIGUES, ANDRE; ROSA, JOSE C.; et al. Evaluation of the catalytic specificity, biochemical properties, and milk clotting abilities of an aspartic peptidase from Rhizomucor miehei. Journal of Industrial Microbiology & Biotechnology, v. 43, n. 8, p. 1059-1069, . (11/06986-0, 12/24703-8)
ABOU HAMIN NETO, YOUSSEF ALI; COITINHO, LUCIANA BARBOSA; PEDRO DE FREITAS, LUIS ALEXANDRE; CABRAL, HAMILTON. Box-Behnken analysis and storage of spray-dried collagenolytic proteases from Myceliophthora thermophila submerged bioprocess. PREPARATIVE BIOCHEMISTRY & BIOTECHNOLOGY, v. 47, n. 5, p. 473-480, . (11/06986-0, 12/18278-2, 12/24703-8)
LEITE, JULIANA ABIGAIL; GONSALES DA ROSA-GARZON, NATHALIA; LAURE, HELEN JULIE; ROSA, JOSE CESAR; FRANCO, OCTAVIO LUIZ; DE SOUZA MOTTA, CRISTINA MARIA; CABRAL, HAMILTON. Proteomic Analysis of Intra- and Extracellular Proteins of Aspergillus Niveus During Submerged Bioprocess Culturing Under Different pH Con- ditions. CURRENT PROTEOMICS, v. 18, n. 4, p. 563-574, . (12/24703-8)
DA SILVA, RONIVALDO RODRIGUES; GONCALVES DE OLIVEIRA, LILIAN CAROLINE; JULIANO, MARIA APARECIDA; JULIANO, LUIZ; ROSA, JOSE C.; CABRAL, HAMILTON. Activity of a peptidase secreted by Phanerochaete chrysosporium depends on lysine to subsite S '(1). International Journal of Biological Macromolecules, v. 94, p. 10-pg., . (11/06986-0, 12/24703-8)
DA SILVA, RONIVALDO RODRIGUES; SOUTO, TATIANE BELTRAMINI; DA ROSA, NATHALIA GONSALES; GONCALVES DE OLIVEIRA, LILIAN CAROLINE; JULIANO, MARIA APARECIDA; JULIANO, LUIZ; ROSA, JOSE C.; CABRAL, HAMILTON. Evaluation of the milk clotting properties of an aspartic peptidase secreted by Rhizopus microsporus. PREPARATIVE BIOCHEMISTRY & BIOTECHNOLOGY, . (11/06986-0, 12/24703-8)
COITINHO, LUCIANA BARBOSA; FUMAGALLI, FERNANDO; DA ROSA-GARZON, NATHALIA GONSALES; EMERY, FLAVIO DA SILVA; CABRAL, HAMILTON. Lapachol biotransformation by filamentous fungi yields bioactive quinone derivatives and lapachol-stimulated secondary metabolites. PREPARATIVE BIOCHEMISTRY & BIOTECHNOLOGY, v. 49, n. 5, p. 459-463, . (14/01497-9, 12/24703-8)
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DA SILVA, RONIVALDO RODRIGUES; SOUTO, TATIANE BELTRAMINI; DA ROSA, NATHALIA GONSALES; GONCALVES DE OLIVEIRA, LILIAN CAROLINE; JULIANO, MARIA APARECIDA; JULIANO, LUIZ; ROSA, JOSE C.; CABRAL, HAMILTON. Evaluation of the milk clotting properties of an aspartic peptidase secreted by Rhizopus microsporus. PREPARATIVE BIOCHEMISTRY & BIOTECHNOLOGY, v. 50, n. 3, p. 8-pg., . (11/06986-0, 12/24703-8)