Minor snake venom proteins: Structure, function and potential applications

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Boldrini-Franca, Johara ; Cologna, Camila Takeno ; Pucca, Manuela Berto ; Figueiredo Bordon, Karla de Castro ; Amorim, Fernando Gobbi ; Pino Anjolette, Fernando Antonio ; Cordeiro, Francielle Almeida ; Wiezel, Gisele Adriano ; Cerni, Felipe Augusto ; Pinheiro-Junior, Ernesto Lopes ; Tanaka Shibao, Priscila Yumi ; Ferreira, Isabela Gobbo ; de Oliveira, Isadora Sousa ; Cardoso, Lara Aime ; Arantes, Eliane Candiani

• Tipo de documento: Artigo de Revisão
• Fonte: BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-GENERAL SUBJECTS; v. 1861, n. 4, p. 824-838, APR 2017.
• Citações Web of Science: 17

Resumo

Snake venoms present a great diversity of pharmacologically active compounds that may be applied as research and biotechnological tools, as well as in drug development and diagnostic tests for certain diseases. The most abundant toxins have been extensively studied in the last decades and some of them have already been used for different purposes. Nevertheless, most of the minor snake venom protein classes remain poorly explored, even presenting potential application in diverse areas. The main difficulty in studying these proteins lies on the impossibility of obtaining sufficient amounts of them for a comprehensive investigation. The advent of more sensitive techniques in the last few years allowed the discovery of new venom components and the indepth study of some already known minor proteins. This review summarizes information regarding some structural and functional aspects of low abundant snake venom proteins classes, such as growth factors, hyaluronidases, cysteine-rich secretory proteins, nucleases and nucleotidases, cobra venom factors, vespryns, protease inhibitors, antimicrobial peptides, among others. Some potential applications of these molecules are discussed herein in order to encourage researchers to explore the full venom repertoire and to discover new molecules or applications for the already known venom components.(C) 2016 Published by Elsevier B.V. (AU)

• Processo FAPESP: 15/16714-8 - Novas perspectivas funcionais de uma serinoprotease de Crotalus durissus collilineatus: atividade sobre canais iônicos dependentes de voltagem
• Beneficiário: Johara Boldrini França
• Linha de fomento: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 11/23236-4 - Toxinas animais nativas e recombinantes: análise funcional, estrutural e molecular
• Beneficiário: Suely Vilela
• Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Temático
• Processo FAPESP: 12/13590-8 - Isolamento, caracterização molecular e funcional de uma nova toxina presente na peçonha do escorpião Tityus serrulatus
• Beneficiário: Felipe Augusto Cerni
• Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Processo FAPESP: 14/15644-3 - Transcriptoma da glândula mucosa de Rhinella schneideri
• Beneficiário: Priscila Yumi Tanaka Shibao
• Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Processo FAPESP: 14/06170-8 - Caracterização bioquímica e avaliação in vitro da ativação de fibroblastos e do potencial leishmanicida de uma L-aminoácido oxidase (LAAO) da peçonha de Crotalus durissus terrificus
• Beneficiário: Gisele Adriano Wiezel
• Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Processo FAPESP: 12/12954-6 - Estudo das toxinas Ts6 e Ts15 do escorpião Tityus serrulatus como potenciais drogas terapêuticas para o tratamento de doenças autoimunes
• Beneficiário: Manuela Berto Pucca
• Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 13/26200-6 - Plataforma venômica: proteoma, transcriptoma, clonagem e expressão de toxinas de interesse biotecnológico presentes na peçonha de Pachycondyla villosa
• Beneficiário: Camila Takeno Cologna
• Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 13/26619-7 - Estudo proteômico comparativo das peçonhas branca e amarela de Crotalus durissus terrificus, com ênfase nas enzimas hialuronidase e L-aminoácido oxidase
• Beneficiário: Karla de Castro Figueiredo Bordon
• Linha de fomento: Bolsas no Exterior - Pesquisa
• Processo FAPESP: 11/12317-3 - Clonagem e expressão heteróloga da hialuronidase e/ou novas toxinas obtidas a partir do transcriptoma da glândula da peçonha de Tityus serrulatus
• Beneficiário: Fernanda Gobbi Amorim
• Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Doutorado